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Proteine ​​spielen die wichtigste Rolle in Lebensprozessen. Sie sind das Ergebnis der Genexpression und das Instrument, mit dem das Genom alle Stoffwechselreaktionen in der Zelle steuert. Proteine ​​sind am Aufbau von Zellen und Geweben beteiligt, führen biologische Katalyse, regulatorische und kontraktile Prozesse durch und schützen vor äußeren Einflüssen.

Aminosäuren, die über Peptidbindungen miteinander verbunden sind, bilden Polypeptide. Proteine ​​sind Polypeptide mit mehr als 50 Aminosäureresten. In der Natur werden kleine Polypeptide unter Verwendung der geeigneten Enzyme synthetisiert, aber der Großteil der Proteine ​​wird durch Matrixsynthese gebildet.

Die chemische Umsetzung der Proteinsynthese basiert auf der Methode der Festphasensynthese. Das Hormon Insulin wurde auf die gleiche Weise erhalten. Trotz der Entwicklung automatischer Synthesizer ist das Verfahren der chemischen Synthese von Proteinen aufgrund der Anwesenheit einer großen Anzahl technischer Einschränkungen nicht weit verbreitet.

In den letzten Jahren wurden zunehmend pflanzliche Proteine ​​verwendet, um nicht nur Tiere, sondern auch Menschen zu füttern. Der direkte Verzehr von pflanzlichen Proteinen durch den Menschen betrifft hauptsächlich Getreide, Hülsenfrüchte sowie verschiedene Gemüsesorten. Die Isolierung von hochgereinigten Proteinen (Isolaten) erfolgt in mehreren Stufen. In der ersten Stufe werden Proteine ​​selektiv in einen löslichen Zustand umgewandelt. Die effiziente Trennung fester (Verunreinigungen) und flüssiger (Proteine) Phasen ist der Schlüssel, um in Zukunft ein hochreines Produkt zu erhalten. Der Proteinextrakt enthält viele damit verbundene lösliche Produkte, daher werden in der zweiten Stufe Proteine ​​durch Fällung abgetrennt oder Membrantechnologie sowie andere Techniken (Elektrolyse, Ionenaustauscherharze, Molekularsiebe usw.) verwendet. Bei der Bestimmung der optimalen Löslichkeitsbedingungen von Proteinen hängt die Auswahl eines bestimmten technologischen Prozesses von der Art des Rohmaterials und dem Zielprodukt ab.

Die Herstellung von Proteinprodukten nach der Methode der mikrobiologischen Synthese hat eine lange Geschichte. Mikrobielle Proteine ​​ziehen die Aufmerksamkeit der Biotechnologen als Lebensmittelprodukte aufgrund ihrer geringen Kosten und der Geschwindigkeit ihrer Produktion im Vergleich zu tierischen und pflanzlichen Proteinen auf sich. Die industrielle Produktion von Protein aus mikrobiellen Zellen erfolgt nach der Methode der tiefen kontinuierlichen Kultivierung. Ein wesentlicher Nachteil dieser Technologie ist das Vorhandensein von mikrobiellen Zellverunreinigungen im Endprodukt, deren Menge und Toxizität strikt berücksichtigt werden müssen. Das Vorhandensein unerwünschter Verunreinigungen bei der Herstellung von mikrobiellem Protein hat dazu geführt, dass es hauptsächlich als Futtermittel für Nutztiere verwendet wird. Proteine ​​und ihre Abbauprodukte werden in der Medizin als Arzneimittel und Nahrungsergänzungsmittel eingesetzt.

In der klinischen Praxis sind Proteinhydrolysate weit verbreitet. Mit Hilfe der sauren oder enzymatischen Caseinhydrolyse werden Proteinhydrolysate für medizinische Zwecke gewonnen. So wird das Medikament Amigen bei Blutverlust eingesetzt. Das Medikament Cerebrolysin, das aus einer Mischung von essentiellen Aminosäuren besteht, wird in Verletzung der Hirndurchblutung, geistiger Behinderung, Gedächtnisverlust verschrieben.

Lipide - Organische Verbindungen mit niedrigem Molekulargewicht, die vollständig oder fast vollständig in Wasser unlöslich sind, können mit unpolaren organischen Lösungsmitteln wie Chloroform, Ether und Benzol aus Zellen von Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen extrahiert werden. Sie enthalten Alkohole, Fettsäuren, stickstoffhaltige Basen, Phosphorsäure, Kohlenhydrate usw.

Salze höherer Säuren - Seifen - sind weit verbreitet, ihre Reinigungswirkung besteht darin, Fette und Öle zu emulgieren und kleinste feste Schmutzpartikel zu suspendieren. Seifen werden auch zur Stabilisierung von Emulsionen, synthetischem Latex, Schäumen, als Additive, Strukturierungsadditive usw. verwendet.

Die Gas-Flüssig-Chromatographie (GLC) ist die am besten geeignete Methode zur Analyse von Fettsäuremischungen. Dieses Verfahren zeichnet sich durch eine hohe Auflösung aus und weist eine ausreichend hohe Empfindlichkeit auf.

Wachsester von Fettsäuren und höheren mehrwertigen oder zweiwertigen Alkoholen. Natürliches Wachs - Bienenwachs und Spermaceti - ist in der Medizin und in der Parfümindustrie weit verbreitet. Spermaceti zieht gut in die Haut ein und wird seit langem in der Parfümerie und Medizin als Grundlage für die Herstellung von Cremes und Salben verwendet. Bienenwachs wird in der Medizin zur Herstellung von Salben, Pflastern verwendet; Enthalten in den Nährstoffen, Whitening, Reinigungscremes und Masken. Es findet auch Anwendung in verschiedenen Industriebereichen und aufgrund von Eigenschaften wie Säurebeständigkeit, Wasser- und elektrischer Isolierung, Licht- und Wärmebeständigkeit.

Mikrobielle Lipide sind alle zellulären Bestandteile von Mikroorganismen, die in unpolaren Lösungsmitteln löslich sind. Derzeit wird nach neuen Fettquellen gesucht, auch nach technischen Erfordernissen. Diese Quelle können Mikroorganismen sein, deren Lipide nach entsprechender Verarbeitung für die Verwendung in verschiedenen Branchen geeignet sind: Medizin, Pharmazie, Lackierung, Reifen und andere, wodurch erhebliche Mengen an Ölen tierischen und pflanzlichen Ursprungs freigesetzt werden können.

Das technologische Verfahren zur Gewinnung mikrobieller Lipide umfasst im Gegensatz zur Herstellung von Proteinsubstanzen zwangsläufig die Isolierung von Lipiden aus der Zellmasse durch Extraktion in einem unpolaren Lösungsmittel (Benzin oder Ether). Gleichzeitig werden zwei Fertigprodukte erhalten: mikrobielles Fett (Biojir) und ein entfettetes Proteinpräparat (Biohash).

Die Rohstoffe für dieses Verfahren sind die gleichen Medien wie für die Herstellung von Futterbiomasse. Bei der Kultivierung von Mikroorganismen in verschiedenen Umgebungen werden drei Klassen von Lipiden erhalten: einfache, komplexe Lipide und deren Derivate.

Einfache Lipide sind neutrale Fette und Wachse. Neutrale Fette (die Hauptersatzbestandteile der Zelle) sind Ester von Glycerin und Fettsäuren, von denen der größte Teil Triacylglyceride sind (es gibt jedoch auch Mono- und Diglyceride). Wachse sind Ester von Fettsäuren oder Monooxysäuren und langkettigen aliphatischen Alkoholen. Die Struktur und Eigenschaften liegen nahe an neutralen Lipiden. Hefe- und Fadenpilze synthetisieren die größte Menge an neutralen Lipiden. Einfache Lipide werden als technologische Schmiermittel bei der Kalt- und Wärmebehandlung von Metallen eingesetzt. Hersteller komplexer Lipide sind hauptsächlich Bakterien.

Komplexe Lipide werden in zwei Gruppen eingeteilt: Phospholipide und Glykolipide. Phospholipide (Phosphoglyceride und Sphingolipide) sind Bestandteil verschiedener Zellmembranen und nehmen am Elektronentransfer teil. Ihre Moleküle sind polar und bei pH 7,0 trägt die Phosphatgruppe eine negative Ladung. Das Phospholipidkonzentrat wird als Korrosionsschutzadditiv für Öle und als Additiv bei der Flotation verschiedener Mineralien verwendet. Im Gegensatz zu Phospholipiden enthalten Glycolipide keine Phosphorsäuremoleküle, sondern sind aufgrund der Anwesenheit hydrophiler Kohlenhydratgruppen (Glucosereste, Mannose, Galactose usw.) im Molekül auch hochpolare Verbindungen.

Lipidderivate umfassen Fettsäuren, Alkohole, Kohlenwasserstoffe, Vitamine D, E und K. Fettsäuren sind gesättigt und ungesättigt mit einer Doppelbindung, Säuren normaler Struktur und einer geraden Anzahl von Kohlenstoffatomen (Palmitinsäure, Stearinsäure, Ölsäure). Unter den Dienfettsäuren kann Linolsäure unterschieden werden. Doppelbindungen in ungesättigten Fettsäuren von mikrobiellen Lipiden sind häufig so angeordnet, dass sie sie in Teile teilen, wobei die Anzahl der Kohlenstoffatome ein Vielfaches von drei ist. Gereinigte Monocarbonsäuren mit 14 bis 18 Kohlenstoffatomen werden häufig in der Seifen-, Reifen-, Chemie-, Farben- und Lackindustrie und in anderen Industriebereichen eingesetzt.

In Lipiden enthaltene Alkohole werden in drei Gruppen eingeteilt: geradkettige Alkohole, Alkohole mit β-Ring, einschließlich Vitamin A und Carotinoide, und Sterole, Bestandteile des nicht verseifbaren Teils von Lipiden (zum Beispiel Ergosterol, das mit ultraviolettem Licht bestrahlt wird, um Vitamin D2 zu erhalten ).

Für den industriellen Einsatz ist die Fähigkeit zur intensiven Ansammlung von Lipiden wichtig. Nur wenige Mikroorganismen, insbesondere Hefen, haben diese Fähigkeit. Der Prozess der Lipidbildung in den meisten Hefen besteht aus zwei klar abgegrenzten Stufen:

- Die erste ist durch die rasche Bildung von Proteinen unter Bedingungen einer verbesserten Stickstoffversorgung der Kultur gekennzeichnet und geht mit einer langsamen Anreicherung von Lipiden (hauptsächlich Glycerophosphaten und neutralen Fetten) einher.

- Die zweite ist die Beendigung des Hefewachstums und eine verstärkte Lipidakkumulation (meist neutral).

Typische Lipidbildner sind Cryptococcus terricolus-Hefen. Sie können eine große Menge an Lipiden (bis zu 60% des Trockengewichts) unter allen Bedingungen synthetisieren, selbst unter den für die Proteinsynthese günstigsten.

Von den anderen lipidbildenden Hefen ist die unter Verwendung von Alkanen hergestellte.guilliermondii-Hefe von industriellem Interesse. Sie synthetisieren hauptsächlich Phospholipide. Sie reichern große Mengen an Lipiden an und entwickeln sich aktiv auf Kohlenhydratsubstraten (auf Melasse, Torf und Holzhydrolysaten), ebenso auf den Hefespezies Lipomyces lipoferus und Rhodotorula gracilis. Bei diesen Hefetypen hängt die Lipogenese stark von den Kultivierungsbedingungen ab. Diese Hersteller akkumulieren erhebliche Mengen (bis zu 70%) an Triacylglyceriden.

Mikroskopische Pilze haben sich bei der Produktion von Lipiden noch nicht weit verbreitet, obwohl der Fettgehalt von Pilzen in seiner Zusammensetzung nahe an pflanzlichen liegt. Die Fettausbeute in Asp.terreus zum Beispiel auf Kohlenhydratmedien erreicht 51% des absoluten Trockengewichts (DIA). Die Lipidzusammensetzung von Pilzen wird hauptsächlich durch neutrale Fette und Phospholipide dargestellt.

Von Bakterien synthetisierte Lipide haben eine besondere Zusammensetzung, da sie hauptsächlich komplexe Lipide enthalten, während neutrale Fette einen unbedeutenden Teil der Biomasse ausmachen. Gleichzeitig produzieren Bakterien verschiedene Fettsäuren (mit 10 bis 20 Kohlenstoffatomen), was für die industrielle Produktion spezifischer Fettsäuren wichtig ist. Algen sind vielversprechend für den Anbau als Lipidbildner, da sie keine organische Kohlenstoffquelle benötigen. Die chemische Zusammensetzung (Verhältnis von Proteinen und Fetten) von Algen variiert ebenfalls stark in Abhängigkeit vom Stickstoffgehalt in der Umwelt. Nachteile - geringe Wachstumsrate und Ansammlung toxischer Verbindungen in den Zellen - begrenzen den industriellen Einsatz.

Die Hauptrolle im Prozess der Lipidbiosynthese spielen also verschiedene Hefestämme. Sie verwenden die gleichen Rohstoffquellen wie für die Herstellung von Futterprotein, und der Biomasseertrag, die Menge und die Zusammensetzung der synthetisierten Lipide hängen vom Wert der Kohlenstoffernährung ab. Um die gerichtete Biosynthese von Lipiden in einem Nährmedium sicherzustellen, werden leicht assimilierbare Stickstoffquellen verwendet.

Die Verschiebung der Biosynthese zur Bildung von Lipiden oder Proteinen wird durch das Verhältnis von Kohlenstoff und Stickstoff im Medium beeinflusst. Ein Anstieg der Stickstoffkonzentration bewirkt somit eine Abnahme der Lipidbildung, und ein Mangel an Stickstoff in Gegenwart von Kohlenstoff führt zu einer Abnahme der Ausbeute an Proteinsubstanzen und einem hohen Fettanteil. Es wird festgestellt, dass das optimale Verhältnis von N: C umso geringer ist, je schwieriger die Kohlenstoffquelle für die Hefe zu erreichen ist. Normalerweise beträgt das Verhältnis für Kohlenwasserstoffe N: C = 1:30 und für Kohlenhydrate - 1:40. Die Anreicherung von Lipiden ist nur in Gegenwart von Phosphor in der Umwelt möglich. Durch den Mangel an Kohlenstoff werden die Quellen nicht voll ausgeschöpft, wobei sich überschüssige - nicht fettende Produkte ansammeln. Die Änderung des Phosphorgehalts hat keinen Einfluss auf die fraktionierte Zusammensetzung der Lipide.

Der Einfluss anderer Umweltelemente (Mikro- und Makroelemente) beeinflusst die Intensität des Hefewachstums und die Nutzungsrate der Kohlenstoffquelle, was sich auf die Menge der angesammelten Lipide auswirkt, jedoch nicht auf deren Qualität.

Andere Kultivierungsbedingungen haben eine fraktionierte Zusammensetzung der synthetisierten Lipide: Belüftung, pH-Wert und Temperatur. Die Synthese von Phosphoglyceriden, Fettsäuren und Triacylglyceriden hängt von der Belüftungsintensität ab. Bei unzureichender Belüftung enthalten Lipide 4-mal weniger Triacylglyceride, 2-mal mehr Phosphoglyceride und 8-mal mehr Fettsäuren als normal. Mit zunehmender Belüftung steigt der Grad der Lipidungesättigtheit und die relative Menge aller Gruppen ungesättigter Säuren. Das Erhöhen des pH-Wertes des Mediums führt zu einer Erhöhung des Gehalts an Phosphoglyceriden und Fettsäuren, während die Menge an Triacylglyceriden verringert wird. Die optimalen Wachstums- und Lipidbildungstemperaturen für die Zellen sind die gleichen und der Lipidgehalt hängt nicht von der Kultivierungstemperatur ab. Durch Einstellen der Temperatur können Sie jedoch unterschiedliche Verhältnisse von gesättigten und ungesättigten Fettsäuren in der Zusammensetzung der Phospholipidmembranen erzeugen.

Bei Kohlenhydratsubstraten ist die am weitesten entwickelte Technologie die Herstellung von Lipiden auf Torf und Holzhydrolysaten. Studien haben gezeigt, dass das Verhältnis von Hydrolysaten aus Torf und Holz 1: 4 den höchsten Biomasseertrag in der Kultivierungsphase (bis zu 10 g / l) bei maximalem Lipidgehalt (bis zu 51% DIA) und hoher Substratabsorptionsrate (bis zu 0,54) liefert. Aus 1 Tonne absolut trockenem Torf können nach seiner Hydrolyse und Fermentation 50-70 kg mikrobielles Fett mit einem überwiegenden Anteil an Triacylglyceriden gewonnen werden.

Praktische Verwendung von Kohlenhydraten

Kohlenhydrate verschiedener Art und deren Derivate sind in der medizinischen und pharmazeutischen Praxis weit verbreitet. Glucose, Saccharose, Lactose und Stärke werden seit langem zur Herstellung verschiedener Dosierungsformen unter pharmazeutischen und Fabrikbedingungen verwendet.

Die Gruppe der Kohlenhydratderivate - kardiotonische Mittel - umfasst Herzglykoside, die die Kontraktilität des Myokards erhöhen. Zum Beispiel ist Digitoxin ein starkes Stimulans des Herzmuskels.

Einige Antibiotika gehören auch zu Glykosiden, beispielsweise Erythromycin, Streptomycin, Puromycin.

Polysaccharide und ihre Derivate gewinnen in der Medizin zunehmend an Bedeutung. Viele von ihnen erhöhen die Resistenz des Körpers gegen bakterielle und virale Infektionen, d. H. Sie haben eine immunstimulierende Wirkung; verhindern die Entstehung und Entwicklung von Tumoren, die Einwirkung von Röntgenstrahlen usw.

Basierend auf dem bakteriellen Polysaccharid Dextran wurden Plasma-substituierende Lösungen wie Polyglucin, Reopolyglucin, Rondex, Reogluman entwickelt und in der Medizin eingesetzt.

Polysaccharide werden in der pharmazeutischen Industrie als Basis für die Herstellung von Salben, Emulsionen, Gelen verwendet.

Aus der Biomasse einer Reihe von Basidiomyceten in Japan werden die Polysaccharide Coriolan, Lentipan, Pahiman und Schizophillan gewonnen, die zur Behandlung bestimmter onkologischer Erkrankungen eingesetzt werden. Russland hat eine biotechnologische Produktion von Exopolysacchariden entwickelt: Aubazidan und Polulan, die den Pilz Aureobasidium pullulans produzieren. Aubazidan wird als Hilfsmittel bei der Herstellung von Dosierungsformen verwendet, und Pollulan wurde in der Lebensmittelindustrie verwendet.

Neben diesen Polysacchariden wurden viele andere pilzliche Kohlenhydrate untersucht, die in Zukunft zur Einführung in die Produktion empfohlen werden können.

Die praktische Tätigkeit während der gesamten Geschichte der Menschheitsentwicklung ist mit der Verarbeitung von kohlenhydrathaltigen Rohstoffen verbunden: Backen, Fermentieren, Papierherstellung, Baumwoll- und Leinenstoffe, Acetat- und Viskose-Seide, rauchfreies Pulver usw.

In der Praxis biochemischer Laboratorien werden häufig Carboxymethylcellulose und DEAE-Cellulose verwendet, Sephadexe sind unlösliche vernetzte Dextrane (Glucane), die bei der Trennung verschiedener polymerer Substanzen verwendet wurden. Hochmolekularer Polysaccharid-Agar-Agar, der in einigen Meeresalgen enthalten ist, wird in der Mikrobiologie häufig zur Herstellung fester Nährmedien und in der Süßwarenindustrie zur Herstellung von Gelees, Pastillen und Marmeladen verwendet. In der Lebensmittel- und Süßwarenindustrie haben solche natürlichen Glykoside wie Vanillin, Sinigrin und Pelarganidin Verwendung gefunden. Sorbit wird als Aromazusatz in der Lebensmittelindustrie verwendet - ein Produkt der D-Glukose-Reduktion. Derzeit ist die biotechnologische Herstellung von Xanthan, einem bakteriellen Polysaccharid für die Ölindustrie, die Lebensmittelindustrie, die medizinische Industrie, die Land- und Forstwirtschaft, weit verbreitet.

Von großem Interesse für die Praxis ist das mikrobielle Polysaccharid Kurdalan (aus dem englischen Curda-Koagulat, kondensiert), das in der Bäckerei, Lebensmittel- und Medizinindustrie verwendet wird. Bekannte biotechnologische Verfahren zur Herstellung von Cyclodextrinen aus Stärke, die als Träger für die Aufnahme vieler flüchtiger und aromatisierender Aromastoffe sowie von Arzneistoffen dienen.

http://biofile.ru/bio/16298.html

Proteine, die in der Medizin verwendet werden

ELKs sind stickstoffhaltige hochmolekulare organische Substanzen mit komplexer Zusammensetzung und Molekülstruktur.

Protein kann als komplexes Polymer von Aminosäuren angesehen werden.

Proteine ​​sind Teil aller lebenden Organismen, spielen jedoch eine besonders wichtige Rolle bei tierischen Organismen, die aus bestimmten Formen von Proteinen bestehen (Muskeln, Gewebe, innere Organe, Knorpel, Blut).

Pflanzen synthetisieren Proteine ​​(und deren Bestandteile der -Aminosäure) aus Kohlendioxid CO2 und Wasser H2O aufgrund der Photosynthese und assimilieren die verbleibenden Proteinelemente (Stickstoff N, Phosphor P, Schwefel S, Eisen Fe, Magnesium Mg) aus löslichen Salzen im Boden.

Tierische Organismen erhalten hauptsächlich fertige Aminosäuren aus der Nahrung und bauen auf ihrer Basis Proteine ​​ihres Organismus auf. Eine Reihe von Aminosäuren (austauschbare Aminosäuren) können direkt von tierischen Organismen synthetisiert werden.

Ein charakteristisches Merkmal von Proteinen ist ihre Vielfalt, die mit der Anzahl, den Eigenschaften und den Methoden zur Kombination der in ihrem Molekül enthaltenen Aminosäuren zusammenhängt. Proteine ​​fungieren als Biokatalysatoren, Enzyme, die die Geschwindigkeit und Richtung chemischer Reaktionen im Körper regulieren. In Kombination mit Nukleinsäuren übernehmen sie die Funktionen des Wachstums und der Übertragung von Erbmerkmalen, sind die strukturelle Grundlage der Muskeln und führen Muskelkontraktionen durch.

Proteinmoleküle enthalten repetitive C (O) -NH-Amidbindungen, sogenannte Peptidbindungen (die Theorie des russischen Biochemikers A.Ya. Danilevsky).

Somit ist ein Protein ein Polypeptid, das Hunderte oder Tausende von Aminosäureeinheiten enthält.

Der spezifische Charakter jedes Proteintyps hängt nicht nur mit der Länge, Zusammensetzung und Struktur der in seinem Molekül enthaltenen Polypeptidketten zusammen, sondern auch mit der Ausrichtung dieser Ketten.

In der Struktur eines Proteins gibt es mehrere Organisationsgrade:

1. Die Primärstruktur eines Proteins ist eine spezifische Sequenz von Aminosäuren in einer Polypeptidkette.

1. Die Sekundärstruktur des Proteins ist eine Methode zur Verdrillung der Polypeptidkette im Raum (aufgrund der Wasserstoffbindung zwischen dem Wasserstoff der Amidgruppe -NH- und der Carbonylgruppe -CO-, die durch vier Aminosäurefragmente getrennt sind).

2. Die Tertiärstruktur eines Proteins ist eine reale dreidimensionale Konfiguration einer verdrillten Helix einer Polypeptidkette im Raum (eine zu einer Spirale verdrillte Spirale). Die Tertiärstruktur des Proteins bestimmt die spezifische biologische Aktivität des Proteinmoleküls. Die Tertiärstruktur des Proteins wird durch die Wechselwirkung verschiedener funktioneller Gruppen der Polypeptidkette aufrechterhalten:

• Disulfidbrücke (-S-S-) zwischen Schwefelatomen,

• Esterbrücke - zwischen der Carboxylgruppe (-CO-) und der Hydroxylgruppe (-OH),

• Salzbrücke - zwischen Carboxyl- (-CO-) und Aminogruppen (NH2).

4. Quartäre Proteinstruktur - die Art der Wechselwirkung zwischen mehreren Polypeptidketten.

Zum Beispiel ist Hämoglobin ein Komplex von vier Proteinmakromolekülen.

Bäume haben ein hohes Molekulargewicht (104-107), viele Proteine ​​sind in Wasser löslich, bilden jedoch in der Regel kolloidale Lösungen, aus denen sie bei zunehmender Konzentration anorganischer Salze, bei Zugabe von Schwermetallsalzen, organischen Lösungsmitteln oder bei Erhitzen (Denaturierung) austreten.

1. Denaturierung - die Zerstörung der Sekundär- und Tertiärstruktur des Proteins.

2. Qualitative Proteinreaktionen:

Biuret-Reaktion: Violette Färbung bei der Verarbeitung von Kupfersolen in alkalischem Medium (alle Proteine ​​ergeben),

 Xanthoprotein-Reaktion: Gelbe Färbung unter Einwirkung von konzentrierter Salpetersäure, die unter Einwirkung von Ammoniak orange wird (nicht alle Proteine ​​ergeben),

 Ausfällung eines schwarzen Niederschlags (enthaltend Schwefel) durch Zugabe von Blei (II) -acetat, Natriumhydroxid und Erhitzen.

3. Proteinhydrolyse - beim Erhitzen in einer alkalischen oder sauren Lösung unter Bildung von Aminosäuren.

Protein ist ein komplexes Molekül und seine Synthese ist eine schwierige Aufgabe. Gegenwärtig wurden viele Methoden zur Terminierung von amino-Aminosäuren in Peptide entwickelt und die einfachsten natürlichen Proteine ​​- Insulin, Ribonuklease usw. - wurden synthetisiert.

Das große Verdienst bei der Schaffung der mikrobiologischen Industrie für die Herstellung künstlicher Lebensmittelprodukte gehört dem sowjetischen Wissenschaftler A. N. Nesmeyanov.

Die Rolle von Proteinen im Körper.

Die Funktionen von Proteinen im Körper sind vielfältig. Sie sind größtenteils auf die Komplexität und Vielfalt der Formen und der Zusammensetzung der Proteine ​​selbst zurückzuführen.

Protein ist ein unverzichtbarer Baustoff. Eine der wichtigsten Funktionen von Proteinmolekülen ist Plastik. Alle Zellmembranen enthalten Eiweiß, dessen Rolle hier vielfältig ist. Die Proteinmenge in den Membranen beträgt mehr als die Hälfte der Masse.

Viele Proteine ​​haben eine kontraktile Funktion. Zunächst sind es die Proteine ​​Actin und Myosin, die in den Muskelfasern höherer Organismen enthalten sind. Muskelfasern - Myofibrillen - sind lange, dünne Filamente, die aus parallelen, dünneren Muskelfilamenten bestehen und von intrazellulärer Flüssigkeit umgeben sind. Es enthält Adenosintriphosphat (ATP), das zur Reduktion notwendig ist, Glykogen ist ein Nährstoff, anorganische Salze und viele andere Substanzen, insbesondere Calcium.

Die Rolle von Proteinen beim Transport von Substanzen im Körper. Proteine ​​mit unterschiedlichen funktionellen Gruppen und der komplexen Struktur von Makromolekülen binden und übertragen viele Verbindungen in die Blutbahn. Es ist in erster Linie Hämoglobin, das Sauerstoff von der Lunge zu den Zellen transportiert. In den Muskeln übernimmt ein anderes Transportprotein, Myoglobin, diese Funktion.

Eine weitere Funktion des Proteins - Spare. Ferritin - Eisen, Ovalbumin - Eiweiß, Kasein - Milchprotein, Zein - Maissamenprotein gehören zu den Speicherproteinen.

Die regulatorische Funktion übernehmen Hormonproteine.

Hormone sind biologisch aktive Substanzen, die den Stoffwechsel beeinflussen. Viele Hormone sind Proteine, Polypeptide oder einzelne Aminosäuren. Eines der bekanntesten Proteinhormone ist Insulin. Dieses einfache Protein besteht nur aus Aminosäuren. Die funktionelle Rolle von Insulin ist vielfältig. Es senkt den Zuckergehalt im Blut, fördert die Glykogensynthese in Leber und Muskeln, fördert die Bildung von Fetten aus Kohlenhydraten, beeinflusst den Phosphoraustausch, reichert die Zellen mit Kalium an. Die Proteinhormone der Hypophyse, die endokrinen Drüsen, die mit einer der Hirnregionen assoziiert sind, haben eine regulatorische Funktion. Es scheidet Wachstumshormon aus, in dessen Abwesenheit sich eine Karikatur entwickelt. Dieses Hormon ist ein Protein mit einem Molekulargewicht von 27.000 bis 46.000.

Eines der wichtigsten und chemisch interessantesten Hormone ist Vasopressin. Es unterdrückt das Wasserlassen und erhöht den Blutdruck. Vasopressin ist ein Seitenkettenoctapeptid mit zyklischer Struktur:

http://www.mark5.ru/93/21129/index1.1.html

Proteine ​​in der Medizin

Information - Chemie

Weitere Materialien zum Thema Chemie

1. Einleitung Seite 2

2. Struktur Seite 4

3. Eigenschaften Seite 6

4. Die Rolle im Body Seite 7

5. Medizinische Anwendungen S. 13

6. Literatur Seite 14

ELKs sind stickstoffhaltige hochmolekulare organische Substanzen mit einer komplexen Zusammensetzung und Struktur von Molekülen.

Protein kann als komplexes Polymer von Aminosäuren angesehen werden.

Proteine ​​sind Teil aller lebenden Organismen, spielen jedoch eine besonders wichtige Rolle bei tierischen Organismen, die aus bestimmten Formen von Proteinen bestehen (Muskeln, Gewebe, innere Organe, Knorpel, Blut).

Pflanzen synthetisieren Proteine ​​(und deren Aminosäurebestandteile) aus Kohlendioxid CO2 und Wasser H2O aufgrund der Photosynthese und assimilieren die verbleibenden Proteinelemente (Stickstoff N, Phosphor P, Schwefel S, Eisen Fe, Magnesium Mg) aus löslichen Salzen im Boden.

Tierische Organismen erhalten hauptsächlich fertige Aminosäuren aus der Nahrung und bauen auf ihrer Basis Proteine ​​ihres Organismus auf. Eine Reihe von Aminosäuren (austauschbare Aminosäuren) können direkt von tierischen Organismen synthetisiert werden.

Ein charakteristisches Merkmal von Proteinen ist ihre Vielfalt, die mit der Anzahl, den Eigenschaften und den Methoden der Kombination von Aminosäuren in ihrem Molekül verbunden ist. Proteine ​​fungieren als Biokatalysatoren für Enzyme, die die Geschwindigkeit und Richtung chemischer Reaktionen im Körper regulieren. In Kombination mit Nukleinsäuren übernehmen sie die Funktionen des Wachstums und der Übertragung von Erbmerkmalen, sind die strukturelle Basis der Muskeln und führen Muskelkontraktionen durch.

Proteinmoleküle enthalten repetitive Amidbindungen von C (0) NH, sogenannte Peptidbindungen (die Theorie des russischen Biochemikers A.Ya. Danilevsky).

Somit ist ein Protein ein Polypeptid, das Hunderte oder Tausende von Aminosäureeinheiten enthält.

Der spezifische Charakter jedes Proteintyps hängt nicht nur mit der Länge, Zusammensetzung und Struktur der in seinem Molekül enthaltenen Polypeptidketten zusammen, sondern auch mit der Ausrichtung dieser Ketten.

Es gibt verschiedene Organisationsebenen in der Struktur eines Proteins:

  1. Die Primärstruktur eines Proteins ist eine spezifische Aminosäuresequenz in einer Polypeptidkette.
  1. Die Sekundärstruktur des Proteins ist ein Verfahren zum Verdrehen der Polypeptidkette im Raum (aufgrund der Wasserstoffbindung zwischen dem Wasserstoff der NH-Amidgruppe und der CO-Carbonylgruppe, die durch vier Aminosäurefragmente getrennt sind).
  2. Die tertiäre Proteinstruktur ist eine reale dreidimensionale Konfiguration einer verdrillten Helix einer Polypeptidkette im Raum (eine Spirale, die zu einer Spirale verdrillt ist). Die Tertiärstruktur des Proteins bestimmt die spezifische biologische Aktivität des Proteinmoleküls. Die Tertiärstruktur des Proteins wird durch die Wechselwirkung verschiedener funktioneller Gruppen der Polypeptidkette aufrechterhalten:
  3. eine Disulfidbrücke (-S-S-) zwischen Schwefelatomen,
  4. Esterbrücke zwischen der Carboxylgruppe (-CO-) und der Hydroxylgruppe (-OH),
  5. Salzbrücke - zwischen Carboxyl- (-CO-) und Aminogruppen (NH2).
  1. Quartäre Proteinstruktur Art der Wechselwirkung zwischen mehreren Polypeptidketten.

Zum Beispiel ist Hämoglobin ein Komplex von vier Proteinmakromolekülen.

Bäume haben ein hohes Molekulargewicht (104107), viele Proteine ​​sind wasserlöslich, bilden jedoch in der Regel kolloidale Lösungen, aus denen sie mit zunehmender Konzentration anorganischer Salze, Zugabe von Schwermetallsalzen, organischen Lösungsmitteln oder beim Erhitzen (Denaturierung) austreten.

  1. Denaturierung ist die Zerstörung der Sekundär- und Tertiärstruktur eines Proteins.
  2. Qualitative Proteinreaktionen:
  3. Biuretreaktion: violette Färbung bei Behandlung mit Kupfersalzen in alkalischem Milieu (alle Proteine ​​geben),
  4. Xantoprotein-Reaktion: gelbe Färbung unter Einwirkung von konzentrierter Salpetersäure, unter Einwirkung von Ammoniak orange (nicht alle Proteine ​​ergeben),
  5. Verlust eines schwarzen Niederschlags (der Schwefel enthält) durch Zugabe von Blei (II) acetat, Natriumhydroxid und Erhitzen.
  6. Hydrolyse von Proteinen beim Erhitzen in alkalischer oder saurer Lösung unter Bildung von Aminosäuren.

Protein ist ein komplexes Molekül und seine Synthese ist eine schwierige Aufgabe. Gegenwärtig wurden viele Verfahren zum Terminieren von α-Aminosäuren in Peptide entwickelt und die einfachsten natürlichen Proteine ​​Insulin, Ribonuklease usw. wurden synthetisiert.

Das große Verdienst bei der Schaffung der mikrobiologischen Industrie für die Herstellung künstlicher Lebensmittelprodukte gehört dem sowjetischen Wissenschaftler A. N. Nesmeyanov.

Die Rolle von Proteinen im Körper.

Die Funktionen von Proteinen im Körper sind vielfältig. Sie sind größtenteils auf die Komplexität und Vielfalt der Formen und der Zusammensetzung der Proteine ​​selbst zurückzuführen.

Protein ist ein unverzichtbarer Baustoff. Eine der wichtigsten Funktionen von Proteinmolekülen ist die Plastizität.

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Proteine ​​in der Medizin

Haupt> Abstrakt> Chemie

Inhaltsverzeichnis

1. Einleitung Seite 2

2. Struktur Seite 4

3. Eigenschaften Seite 6

4. Die Rolle im Body Seite 7

5. Medizinische Anwendungen S. 13

6. Literatur Seite 14

Eichhörnchen

PROTEINE sind stickstoffhaltige hochmolekulare organische Substanzen mit einer komplexen Zusammensetzung und Struktur von Molekülen.

Protein kann als komplexes Polymer von Aminosäuren angesehen werden.

Proteine ​​sind Teil aller lebenden Organismen, spielen jedoch eine besonders wichtige Rolle bei tierischen Organismen, die aus bestimmten Formen von Proteinen bestehen (Muskeln, Gewebe, innere Organe, Knorpel, Blut).

Pflanzen synthetisieren Proteine ​​(und deren Bestandteile der -Aminosäure) aus Kohlendioxid CO2 und Wasser H2Über Photosynthese assimilieren sich die übrigen Elemente der Proteine ​​(Stickstoff N, Phosphor P, Schwefel S, Eisen Fe, Magnesium Mg) aus löslichen Salzen im Boden.

Tierische Organismen erhalten hauptsächlich fertige Aminosäuren aus der Nahrung und bauen auf ihrer Basis Proteine ​​ihres Organismus auf. Eine Reihe von Aminosäuren (austauschbare Aminosäuren) können direkt von tierischen Organismen synthetisiert werden.

Ein charakteristisches Merkmal von Proteinen ist ihre Vielfalt, die mit der Anzahl, den Eigenschaften und den Methoden der Kombination von Aminosäuren in ihrem Molekül verbunden ist. Proteine ​​erfüllen die Funktion von Biokatalysatoren - Enzymen, die die Geschwindigkeit und Richtung chemischer Reaktionen im Körper regulieren. In Kombination mit Nukleinsäuren übernehmen sie die Funktionen des Wachstums und der Übertragung von Erbmerkmalen, sind die strukturelle Basis der Muskeln und führen Muskelkontraktionen durch.

Proteinmoleküle enthalten repetitive C (O) -NH-Amidbindungen, sogenannte Peptidbindungen (die Theorie des russischen Biochemikers A.Ya. Danilevsky).

Somit ist ein Protein ein Polypeptid, das Hunderte oder Tausende von Aminosäureeinheiten enthält.

Proteinstruktur

Die Primärstruktur von Proteinen

Der besondere Charakter jedes Proteintyps hängt nicht nur mit der Länge, Zusammensetzung und Struktur der Polypeptidketten zusammen, aus denen sich das Molekül zusammensetzt, sondern auch mit der Ausrichtung dieser Ketten.

Es gibt verschiedene Organisationsebenen in der Struktur eines Proteins:

Die Primärstruktur eines Proteins ist eine spezifische Aminosäuresequenz in einer Polypeptidkette.

Sekundäre Proteinstruktur

Die torische Struktur des Proteins ist eine Möglichkeit, die Polypeptidkette im Raum zu verdrehen (aufgrund der Wasserstoffbindung zwischen dem Wasserstoff der Amidgruppe -NH- und der Carbonylgruppe -CO-, die durch vier Aminosäurefragmente getrennt sind).

Tertiäre Proteinstruktur

Die Netzhautstruktur eines Proteins ist eine echte dreidimensionale Konfiguration einer verdrehten Helix einer Polypeptidkette im Raum (eine Spirale, die zu einer Spirale verdreht ist). Die Tertiärstruktur des Proteins bestimmt die spezifische biologische Aktivität des Proteinmoleküls. Die Tertiärstruktur des Proteins wird durch die Wechselwirkung verschiedener funktioneller Gruppen der Polypeptidkette aufrechterhalten:

eine Disulfidbrücke (-S-S-) zwischen Schwefelatomen,

Esterbrücke - zwischen der Carboxylgruppe (-CO-) und der Hydroxylgruppe (-OH),

Salzbrücke - zwischen Carboxyl (-CO-) und Aminogruppen (NH2).

Die quaternäre Struktur eines Proteins ist die Art der Wechselwirkung zwischen mehreren Polypeptidketten.

Quartäre Proteinstruktur

Zum Beispiel ist Hämoglobin ein Komplex von vier Proteinmakromolekülen.

Physikalische Eigenschaften

Proteine ​​haben ein großes Molekulargewicht (10 4 - 10 7), viele Proteine ​​sind wasserlöslich, bilden jedoch in der Regel kolloidale Lösungen, die mit zunehmenden Konzentrationen an anorganischen Salzen, Zusatz von Schwermetallsalzen, organischen Lösungsmitteln oder beim Erhitzen ausfallen.

Chemische Eigenschaften

Denaturierung - die Zerstörung der Sekundär- und Tertiärstruktur des Proteins.

Qualitative Proteinreaktionen:

Biuretreaktion: violette Färbung bei Behandlung mit Kupfersalzen in alkalischem Milieu (alle Proteine ​​geben),

Xantoprotein-Reaktion: gelbe Färbung unter Einwirkung von konzentrierter Salpetersäure, unter Einwirkung von Ammoniak orange (nicht alle Proteine ​​ergeben),

Verlust eines schwarzen Niederschlags (der Schwefel enthält) durch Zugabe von Blei (II) acetat, Natriumhydroxid und Erhitzen.

Proteinhydrolyse - beim Erhitzen in einer alkalischen oder sauren Lösung unter Bildung von Aminosäuren.

Proteinsynthese

Protein ist ein komplexes Molekül und seine Synthese ist eine schwierige Aufgabe. Gegenwärtig wurden viele Methoden zur Terminierung von amino-Aminosäuren in Peptide entwickelt und die einfachsten natürlichen Proteine ​​- Insulin, Ribonuklease usw. - wurden synthetisiert.

Das große Verdienst bei der Schaffung der mikrobiologischen Industrie für die Herstellung künstlicher Lebensmittelprodukte gehört dem sowjetischen Wissenschaftler A. N. Nesmeyanov.

Die Rolle von Proteinen im Körper.

Die Funktionen von Proteinen im Körper sind vielfältig. Sie sind größtenteils auf die Komplexität und Vielfalt der Formen und der Zusammensetzung der Proteine ​​selbst zurückzuführen.

Protein ist ein unverzichtbarer Baustoff. Eine der wichtigsten Funktionen von Proteinmolekülen ist Plastik. Alle Zellmembranen enthalten Eiweiß, dessen Rolle hier vielfältig ist. Die Proteinmenge in den Membranen beträgt mehr als die Hälfte der Masse.

Viele Proteine ​​haben eine kontraktile Funktion. Es sind hauptsächlich Proteine Aktin und Myosin, in den Muskelfasern höherer Organismen enthalten. Muskelfasern - Myofibrillen - sind lange, dünne Filamente, die aus parallelen, dünneren Muskelfilamenten bestehen und von intrazellulärer Flüssigkeit umgeben sind. Es wird aufgelöst Adenosintriphosphat Säure (ATP), die für die Reduktion benötigt wird, Glykogen - Nährstoffe, anorganische Salze und viele andere Substanzen, insbesondere Calcium.

Die Rolle von Proteinen beim Transport von Substanzen im Körper. Proteine ​​mit unterschiedlichen funktionellen Gruppen und der komplexen Struktur des Makromoleküls binden und tragen viele Verbindungen mit der Blutbahn. Es ist in erster Linie Hämoglobin, das Sauerstoff von der Lunge zu den Zellen transportiert. In den Muskeln übernimmt ein anderes Transportprotein, Myoglobin, diese Funktion.

Eine weitere Funktion des Proteins - Spare. Ferritin - Eisen, Ovalbumin - Eiweiß, Kasein - Milchprotein, Zein - Maissamenprotein gehören zu den Speicherproteinen.

Die regulatorische Funktion übernehmen Hormonproteine.

Hormone sind biologisch aktive Substanzen, die den Stoffwechsel beeinflussen. Viele Hormone sind Proteine, Polypeptide oder einzelne Aminosäuren. Eines der bekanntesten Proteinhormone ist Insulin. Dieses einfache Protein besteht nur aus Aminosäuren. Die funktionelle Rolle von Insulin ist vielfältig. Es senkt den Zuckergehalt im Blut, fördert die Glykogensynthese in Leber und Muskeln, fördert die Bildung von Fetten aus Kohlenhydraten, beeinflusst den Phosphoraustausch, reichert die Zellen mit Kalium an. Proteinhormone der Hypophyse - die endokrinen Drüsen, die mit einer der Hirnregionen assoziiert sind - haben eine regulatorische Funktion. Es scheidet Wachstumshormon aus, in dessen Abwesenheit sich Zwergwuchs entwickelt. Dieses Hormon ist ein Protein mit einem Molekulargewicht von 27.000 bis 46.000.

Eines der wichtigsten und chemisch interessantesten Hormone ist Vasopressin. Es unterdrückt das Wasserlassen und erhöht den Blutdruck. Vasopressin ist ein cyclisches Octapeptid mit Seitenkette:

Die regulatorische Funktion wird auch von Proteinen wahrgenommen, die in den Schilddrüsenthyroglobulinen enthalten sind, deren Molekulargewicht etwa 600.000 beträgt.Diese Proteine ​​enthalten Jod in ihrer Zusammensetzung. Wenn sich die Drüse unterentwickelt, ist der Stoffwechsel gestört.

Eine weitere Funktion von Proteinen ist das Schützen. Auf dieser Grundlage wurde ein wissenschaftlicher Zweig namens Immunologie geschaffen.

Kürzlich wurden Proteine ​​mit Rezeptorfunktion in einer separaten Gruppe isoliert. Es gibt Rezeptoren für Ton, Geschmack, Licht und andere.

Es muss die Existenz von Proteinen erwähnt werden, die die Wirkung von Enzymen hemmen. Solche Proteine ​​besitzen inhibitorische Funktionen. Bei der Wechselwirkung mit diesen Proteinen bildet das Enzym einen Komplex und verliert seine Aktivität ganz oder teilweise. Viele Proteine ​​- Enzyminhibitoren - werden in reiner Form isoliert und gut untersucht. Ihre Molekulargewichte variieren stark; Oft gehören sie zu komplexen Proteinen - Glykoproteinen, deren zweiter Bestandteil ein Kohlenhydrat ist.

Wenn Proteine ​​nur nach ihren Funktionen klassifiziert werden, kann eine solche Systematisierung nicht als vollständig angesehen werden, da neue Studien viele Fakten liefern, die es ermöglichen, neue Gruppen von Proteinen mit neuen Funktionen zu isolieren. Darunter sind einzigartige Substanzen - Neuropeptide (verantwortlich für die wichtigsten Vitalprozesse: Schlaf, Gedächtnis, Schmerz, Angstgefühle, Angstzustände).

Im Zentrum aller Lebensprozesse stehen Tausende chemischer Reaktionen. Sie gehen im Körper ohne die Verwendung von hohen Temperaturen und Druck, dh unter milden Bedingungen. Substanzen, die in menschlichen und tierischen Zellen oxidiert werden, verbrennen schnell und effizient und reichern den Körper mit Energie und Baumaterial an. Dieselben Substanzen können jedoch jahrelang sowohl in Dosenform (luftgetrennt) als auch in Luft in Gegenwart von Sauerstoff gelagert werden. Die Fähigkeit, Nahrungsmittel in einem lebenden Organismus schnell zu verdauen, beruht auf dem Vorhandensein spezieller biologischer Katalysatoren - Enzyme in den Zellen.

Enzyme - Dies sind spezifische Proteine, die Teil aller Zellen und Gewebe lebender Organismen sind, die die Rolle biologischer Katalysatoren spielen. Die Menschen haben seit langer Zeit etwas über Enzyme gelernt. Zu Beginn des letzten Jahrhunderts fand K.S. Kirkhgof in St. Petersburg heraus, dass gekeimte Gerste in der Lage ist, Stärke-Polysaccharid in Disaccharid-Maltose umzuwandeln, und Hefeextrakt spaltete Rübenzucker in Monosaccharide - Glucose und Fructose - um. Dies waren die ersten Studien in der Fermentologie. In der Praxis ist die Anwendung enzymatischer Verfahren seit jeher bekannt (Traubenverdauung, Käseherstellung usw.).

In verschiedenen Editionen werden zwei Konzepte angewendet: "Enzyme" und "Enzyme". Diese Namen sind identisch. Sie bedeuten dasselbe - biologische Katalysatoren. Das erste Wort wird übersetzt als "Sauerteig", das zweite - "in Hefe".

Lange Zeit konnten sie sich nicht vorstellen, was in Hefe vor sich ging, welche Kraft in ihnen vorhanden war, die Substanzen zusammenbrach und zu einfacheren werden ließ. Erst nach der Erfindung des Mikroskops wurde festgestellt, dass es sich bei Hefe um eine Anhäufung einer Vielzahl von Mikroorganismen handelt, die Zucker als Hauptnährstoff verwenden. Mit anderen Worten, jede Hefezelle ist mit Enzymen „gestopft“, die Zucker abbauen können. Gleichzeitig waren aber auch andere biologische Katalysatoren bekannt, die nicht in einer lebenden Zelle eingeschlossen waren, sondern außerhalb dieser frei "lebten". Zum Beispiel wurden sie in der Zusammensetzung von Magensäften, Zellextrakten gefunden. In dieser Hinsicht wurden in der Vergangenheit zwei Arten von Katalysatoren unterschieden: Es wurde angenommen, dass die Enzyme selbst untrennbar mit der Zelle verbunden sind und außerhalb dieser nicht funktionieren können, d.h. Sie sind "organisiert". Ein "unorganisierter" Katalysator, der außerhalb der Zelle wirken kann, genannt Enzyme. Ein solcher Gegensatz zwischen "lebenden" Enzymen und "nicht lebenden" Enzymen wurde durch den Einfluss der Vitalisten, den Kampf des Idealismus und des Materialismus in den Naturwissenschaften erklärt. Die Sichtweisen der Wissenschaftler sind geteilt. Der Begründer der Mikrobiologie L. Pasteur argumentierte, dass die Aktivität von Enzymen durch das Leben der Zelle bestimmt wird. Wenn die Zelle zerstört wird, hört auch die Wirkung des Enzyms auf. Von J. Lbich angeführte Chemiker entwickelten eine rein chemische Fermentationstheorie, in der sie argumentierten, dass die Aktivität von Enzymen nicht von der Existenz der Zelle abhängt.

1871 wurde der russische Arzt MM. Manassein zerstörte Hefezellen und rieb sie mit Flusssand ein. Zellensaft, der von Zelltrümmern getrennt war, behielt seine Fähigkeit, Zucker zu fermentieren. Nach einem Vierteljahrhundert erhielt der deutsche Wissenschaftler E. Buchner zellfreien Saft durch Pressen von lebender Hefe unter einem Druck von bis zu 5 * 10 Pa. Dieser Saft, wie lebende Hefe, fermentierte Zucker zu Alkohol und Kohlenmonoxid (IV):

Works A.N. Lebedevs Forschungen über Hefezellen und die Arbeit anderer Wissenschaftler haben den vitalistischen Ideen in der Theorie der biologischen Katalyse ein Ende gesetzt, und die Begriffe „Enzym“ und „Enzym“ wurden als Äquivalente verwendet.

Die Fermentologie ist heutzutage eine eigenständige Wissenschaft. Etwa 2000 Enzyme wurden isoliert und untersucht.

Die wichtigste Eigenschaft von Enzymen ist die vorherrschende von mehreren theoretisch möglichen Reaktionen. In Abhängigkeit von den Bedingungen können Enzyme sowohl direkte als auch Rückreaktionen katalysieren. Diese Eigenschaft von Enzymen ist von großer praktischer Bedeutung.

Eine weitere wichtige Eigenschaft von Enzymen ist die Thermolabilität, d. H. Eine hohe Empfindlichkeit gegenüber Temperaturänderungen. Da Enzyme zumeist Proteine ​​sind, führen Temperaturen über 70 ° C zu Denaturierung und Aktivitätsverlust. Wenn die Temperatur auf 10 ° C erhöht wird, wird die Reaktion um den Faktor 2-3 beschleunigt, und bei Temperaturen nahe 0 ° C wird die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktionen auf ein Minimum verlangsamt.

Das nächste wichtige Merkmal ist, dass die Enzyme in Geweben und Zellen in einer inaktiven Form vorliegen (Proenzym). Klassische Beispiele sind inaktive Formen von Pepsin und Trypsin. Die Existenz inaktiver Formen von Enzymen ist von großer biologischer Bedeutung. Wenn Pepsin sofort in der aktiven Form produziert würde, würde Pepsin die Magenwand "verdauen", d. H. Der Magen würde sich selbst "verdauen".

Auf dem Internationalen Biochemischen Kongress wurde beschlossen, Enzyme nach der Art der von ihnen katalysierten Reaktion zu klassifizieren. In dem Namen des Enzyms ist notwendigerweise der Name des Substrats, d. H. Der durch das Enzym beeinflussten Verbindung und der Terminierung des - vorhanden. (Arginase katalysiert die Hydrolyse von Arginin usw.)

Nach diesem Prinzip wurden alle Enzyme in 6 Merkmale unterteilt:

1. Oxydoreduktase - Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren, wie Katalase:

2. Transferase - Enzyme, die den Transfer von Atomen oder Radikalen katalysieren.

3. Hydrolasen - Enzyme, die durch Anlagerung von Wassermolekülen wie Phosphatase intramolekulare Bindungen aufbrechen:

ROP = O + H & sub3; O -> ROH + H & sub3; PO & sub4 ;.

4. Liasen sind Enzyme, die auf nicht-hydrolytische Weise die eine oder andere Gruppe von einem Substrat abspalten, ohne Wasser hinzuzufügen.

Zum Beispiel: Carboxylgruppenspaltung mit Decarboxylase:

CH3-C-C → CO2 + CH3-C

5. Isomeraseenzyme, die die Umwandlung eines Isomers in ein anderes katalysieren:

6. Synthetasen - Enzyme, die die Synthesereaktion katalysieren.

Die Fermentologie ist eine junge und vielversprechende Wissenschaft, die von der Biologie und der Chemie getrennt ist und denen, die sie ernst nehmen, viele überraschende Entdeckungen verspricht.

Literatur:

Nachschlagewerk Student “CHEMIE” M., ”WORT” 1995.

G.Е.Rudzitis, F.G. Feldman “Chemistry 11. Organic Chemistry”

A.I.Artemenko, I.V. Tikunova M., "Aufklärung" 1993.

http://works.doklad.ru/view/F7cX7sHzQ_I.html

Isolierung und Reinigung von Proteinen

Um die Strukturen und Funktionen von Proteinen zu untersuchen, ist es notwendig, sie mit einer minimalen Menge an Verunreinigungen zu isolieren und zu reinigen, idealerweise in einem homogenen Zustand. Die Bindungen, die die höheren Strukturen der Proteinmakromoleküle unterstützen, werden leicht aufgebrochen, die Anzahl der hydrophoben und hydrophilen Gruppen auf der Oberfläche der Proteinkügelchen ändert sich, was sich vor allem auf deren Löslichkeit auswirkt. Um Proteine ​​aus Zellen zu isolieren, werden letztere zerstört, und wenn Homogenisatoren zum Abbau der zytoplasmatischen Membranen tierischer Zellen ausreichen, erfordert die Zerstörung der Zellwände pflanzlicher und insbesondere mikrobieller Zellen großen Aufwand (Ultraschall, Kugelmühlen usw.). Nach Entfernung von Resten zellulärer Strukturen mittels Dialyse werden sie von verschiedenen kleinen Molekülen befreit. Dann werden verschiedene Fraktionierungsmethoden konsequent angewendet.

Aussalzen Hohe Konzentrationen von Ammoniumsulfat sowie Alkalimetallsalzen fällen Proteine ​​aus. Der Ablagerungsmechanismus ist mit der Fähigkeit von Salzen verbunden, die Hydratationshülle der gelösten Proteinmakromoleküle zu zerstören, was zu deren Aggregation und anschließender Ausfällung führt. Darüber hinaus werden eine Reihe von Konzentrations- und Feinreinigungsverfahren für Proteine ​​angewendet, und verschiedene chromatographische Verfahren sind am effektivsten. Die Vorteile chromatographischer Methoden umfassen:

1. technologische Flexibilität - Die Trennung von Stoffen kann unter Einsatz verschiedener Arten intermolekularer Wechselwirkungen zwischen Sorbens und Sorbat erfolgen.

2. dynamisch, d.h. großer Vorteil gegenüber Ein-Hand-Methoden wie Extraktion und Fällung. Die Konzentration des Produktes besteht in diesem Fall in der Selektivität der Wechselwirkung des chromatographischen Trägers mit der im Mehrkomponentengemisch enthaltenen Zielsubstanz;

3. Substanzen, die sich in der chromatographischen Trennung befinden, unterliegen in der Regel keinen chemischen Veränderungen [2].

Proteine ​​in Industrie und Medizin

In den letzten Jahren wurden zunehmend pflanzliche Proteine ​​verwendet, um nicht nur Tiere, sondern auch Menschen zu füttern. Der direkte Verzehr von pflanzlichen Proteinen durch den Menschen betrifft in erster Linie Getreide, Hülsenfrüchte und verschiedene andere Gemüsesorten. Die Isolierung von hochgereinigten Proteinen (Isolaten) erfolgt in mehreren Stufen. In der ersten Stufe werden Proteine ​​selektiv in einen löslichen Zustand umgewandelt. Die effiziente Trennung fester (Verunreinigungen) und flüssiger (Proteine) Phasen ist der Schlüssel, um in Zukunft ein hochreines Produkt zu erhalten. In den meisten Fällen sind Proteine ​​aus pflanzlichen Quellen Albumin oder Globuline, und Globuline sind in schwachen Salzlösungen löslich, und Albumin ist auch in reinem Wasser. Der Proteinextrakt enthält viele damit verbundene lösliche Produkte, daher werden Proteine ​​in der zweiten Stufe durch Ausfällung oder unter Verwendung von Größen- oder Ladungsunterschieden, Membrantechnologie sowie anderen Techniken (Elektrodialyse, Ionenaustauscherharze, Molekularsiebe usw.) abgetrennt. Bei der Bestimmung der optimalen Löslichkeitsbedingungen von Proteinen hängt die Auswahl eines bestimmten technologischen Prozesses von der Art des Rohmaterials und dem Zielprodukt ab.

Die Herstellung von Proteinprodukten nach der Methode der mikrobiologischen Synthese hat eine lange Geschichte. Es ist zu beachten, dass die ernährungsphysiologischen Eigenschaften von mikrobieller Biomasse weitgehend von den Proteinen bestimmt werden, die den größten Teil der Trockenmasse von Zellen ausmachen. Mikrobielle Proteine ​​ziehen die Aufmerksamkeit der Biotechnologen als Lebensmittelprodukte aufgrund ihrer geringen Kosten und der Geschwindigkeit ihrer Produktion im Vergleich zu tierischen und pflanzlichen Proteinen auf sich. Die industrielle Produktion von Protein aus mikrobiellen Zellen erfolgt nach der Methode der tiefen kontinuierlichen Kultivierung. Ein wesentlicher Nachteil dieser Technologie ist das Vorhandensein von mikrobiellen Zellverunreinigungen im Endprodukt, deren Menge und Toxizität strikt berücksichtigt werden müssen. Das Vorhandensein unerwünschter Verunreinigungen bei der Herstellung von mikrobiellem Protein hat dazu geführt, dass es hauptsächlich als Futtermittel für Nutztiere verwendet wird. Proteine ​​und ihre Abbauprodukte werden in der Medizin als Arzneimittel und medizinische Lebensmittelzusatzstoffe eingesetzt [3].

http://studbooks.net/845765/meditsina/vydelenie_ochistka_belkov

Eiweiß ist ein unverzichtbares Lebensmittel für Erwachsene und Kinder.

Ei ist ein sehr nahrhaftes Produkt, das aus Eigelb und Eiweiß besteht. Jede dieser Komponenten enthält nützliche Substanzen. Das Eigelb ist reich an Proteinen, Lipiden; Protein - Mineralien, essentielle Aminosäuren. Eiweiß kann sowohl von Erwachsenen als auch von Kindern konsumiert werden. Was ist ihr Nutzen?

Nützliche Eigenschaften von Eiweiß. Medizinische Anwendungen

Protein enthält eine große Menge Nikotinsäure. Dadurch wird die volle Funktionsfähigkeit des Gehirns sichergestellt und dessen Aktivität angeregt. Aus diesem Grund ist es so wichtig, dieses Produkt in die Ernährung von Kleinkindern aufzunehmen.

Ebenfalls im Protein enthalten ist Vitamin H, das für eine bessere Blutgerinnung sorgt und Giftstoffe aus dem Körper entfernt. Dieses Produkt enthält Vitamine der Gruppe B, die sich positiv auf den gesamten Körper auswirken. Wenn Sie regelmäßig Hühnerprotein essen, stärken Sie Herz, Blutgefäße und Gelenke. Es senkt den Cholesterinspiegel im Blut und fördert die schnelle Zellregeneration. Mit ihrer Hilfe ist es möglich, die Muskeln des Körpers aufzubauen und in guter Form zu halten, das heißt, es ist eine Art Bauwerkzeug. Deshalb müssen die Sportler Eier zu sich nehmen. Der Kaloriengehalt von Eiweiß beträgt 45 kcal.

Eiweiß wird auch zur Gesichtsbehandlung verwendet. Die auf dieser Basis hergestellten Masken sind ideal für fettige Haut, da sie das Gesicht trocknen und den Fettaustausch regulieren. Diese Produkte sind für den täglichen Gebrauch geeignet. Dieses Produkt ist auch Teil vieler Haarpflegeprodukte. Protein stärkt den Haarfollikel, fördert das Haarwachstum.

Hat Eiweiß Kontraindikationen? Ja, ohne Zweifel. Es gibt Menschen, die kein Protein vertragen. In diesem Fall sollten einige Süßwaren und Brotprodukte, Mayonnaise, aufgegeben werden. Wenn sich eine Allergie manifestiert hat, wenden Sie sich an einen Spezialisten. Möglicherweise müssen Sie eine Diät machen.

Hausgemachte Eiweißmasken

Für die Zubereitung von Hausmitteln benötigen Sie: - Eiweiß, - Zitronensaft, - Apfelsaft, - Preiselbeersaft, - Wasser in Flaschen, - fermentiertes Milchprodukt, - Mandelöl.

Wenn Sie fettige Haut haben, bereiten Sie eine Proteinmaske, Zitronensaft, Äpfel und Preiselbeeren vor. Mischen Sie die Zutaten und tragen Sie die Mischung auf Ihr Gesicht auf. Entfernen Sie nach 20 Minuten die Reste der Maske mit Wasser in Flaschen. Dieses Tool verhindert Entzündungen der Haut und hellt das Gesicht auf.

Sie können das Produkt auch für das Gesicht von Eiweiß und fermentiertem Milchprodukt vorbereiten. Mischen Sie dazu 1 Hühnerprotein mit 1 Esslöffel Kefir, Joghurt oder Joghurt. Schneebesen Sie die Maske mit einem Mixer. Tragen Sie die Mischung 20 Minuten lang auf Ihr Gesicht auf.

Verwenden Sie bei Haarausfall das folgende Mittel. 2 Eiweiß mit 1 Teelöffel Mandelöl mischen, die Zutaten gründlich mischen. Tragen Sie die Mischung auf die Haarwurzeln auf.

http://www.wday.ru/dom-eda/soh/yaichnyiy-belok-nezamenimyiy-produkt-pitaniya-dlya-vzroslyih-i-detey/

Medizinische Enzyklopädie - Proteine

Verwandte Wörterbücher

Eichhörnchen

Proteine ​​sind hochmolekulare organische Verbindungen, die aus Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. sind die strukturelle und funktionale Grundlage des Lebens. Mol Proteingewicht erreicht mehrere Millionen. Proteine ​​haben verschiedene Funktionen - strukturell, schützend, enzymatisch, hormonell, transportierend und schließlich osmotisch. Proteine ​​sind alle Enzyme (siehe), Antikörper und Antigene, viele Hormone (siehe) und andere biologisch aktive Substanzen.

Die Basis der Proteinstruktur sind Polypeptidketten, die aus Hunderten (zehn) Aminosäureresten bestehen, die sich in einem verketteten Proteinmolekül in einer spezifischen Sequenz für jedes Protein befinden. Unter dem Einfluss der Temperatur verlieren Reduktionsmittel, wenn sich der pH-Wert des Mediums ändert, leicht ihre natürlichen Eigenschaften und denaturieren.

Die funktionellen Eigenschaften von Proteinen hängen in erster Linie von der Aminosäuresequenz (Primärstruktur) ab. Die Reihenfolge der Aminosäuren in Insulin, Hämoglobin, Myoglobin und anderen Proteinen wurde jetzt geklärt. Es gibt fibrilläre Proteine ​​(unlösliche, hauptsächlich stromale Proteine) und globuläre (lösliche, einschließlich der meisten biologisch aktiven Proteine ​​- siehe Albumine, Globuline). Einige Proteine ​​sind sowohl in fibrillärer als auch in globulärer Form bekannt (das Aktin-Kontraktil-Protein). Proteine ​​werden entsprechend ihrer Zusammensetzung in zwei Gruppen eingeteilt: einfache Proteine ​​(eigentlich Proteine ​​oder Proteine), die nur aus Aminosäuren bestehen, und komplexe Proteine ​​(Proteide), deren Moleküle auch Nicht-Protein-Komponenten enthalten. Komplexe Proteine ​​umfassen Lipoproteine, Mucoproteine ​​(siehe), Nukleoproteine ​​(siehe). Da Proteine ​​freie Aminocarboxylgruppen in den Seitenketten aufweisen, handelt es sich um Ampholyte (siehe Elektrolyte), die ihre physikochemischen Eigenschaften (Pufferung, Mobilität im elektrischen Feld, Löslichkeit) bestimmen. Die Löslichkeit von Proteinen wird durch die Konzentration von Salzen in der Lösung beeinflusst, wodurch das Proteingemisch in Fraktionen (dh Gruppen von Proteinen, die sich hinsichtlich Molekulargewicht, Löslichkeit und anderen Eigenschaften unterscheiden) mit einer sequentiellen Erhöhung der Konzentration von Neutralsalzen aufgeteilt werden kann. Die Auftrennung einer Proteinmischung in Proteinfraktionen in der Klinik erfolgt ebenfalls durch Elektrophorese (siehe).

Proteinaustausch - siehe Stickstoffstoffwechsel.

Proteine ​​in der Diät. Ein ausreichender Gehalt an hochwertigen Proteinen in der Nahrung schafft optimale Voraussetzungen für das normale Funktionieren des Körpers, dessen Wachstum, Entwicklung und hohe Effizienz. Für die Ernährung aller Altersgruppen der Bevölkerung ist ein ausreichend hoher Proteingehalt erforderlich. Die Verringerung des Eiweißgehalts in der Nahrung führt zu schweren Verletzungen der Körperfunktionen.

Die Hauptproteinquelle in der Nahrung sind tierische Produkte, einige pflanzliche Lebensmittel, die viel Protein enthalten. So enthalten beispielsweise 100 g verschiedener Produkte die folgenden Proteinmengen: Rindfleisch - 15,2 bis 19 g, Fisch - 11,1 bis 18,6 g, Eier - 10,6 g, Milch (ganz) - 2,8 g, Quark - 11,1 - 13,6 g, Käse - 20 - 22,6 g, Brot - 5 - 10 g, Getreide - 7 - 13 g, Hülsenfrüchte - 23 - 24 g, Sojabohnen (Bohnen) - 28, 7 g, Nüsse - 4-23 g, Kartoffeln - 2 g, Gemüse, Obst - ca. 1 g.

Die wertvollsten Proteine, die den gesamten Komplex der essentiellen und nicht essentiellen Aminosäuren (siehe) in optimalen Anteilen enthalten, sind Proteine ​​tierischen Ursprungs. Pflanzliche Proteine ​​sind weniger wertvoll, da einige essentielle Aminosäuren fehlen oder ihr Verhältnis ungünstig ist, aber eine Reihe pflanzlicher Proteine ​​(Soja, Reis, Kartoffeln) sind in Bezug auf Aminosäuren tierischen Proteinen sehr ähnlich.

Eine rationelle Proteinernährung entsteht durch die Verwendung von tierischen und pflanzlichen Proteinen in bestimmten Verhältnissen, deren Aminosäurezusammensetzung sich gegenseitig ergänzt. Es wird empfohlen, tierische Produkte (Fleisch, Fisch) mit Gemüsebeilagen, Gerichten aus Getreide und Nudeln mit Milch, Milchsäureprodukten usw. häufiger in der Ernährung zu verwenden.

Pflanzliche Proteine ​​werden in der Regel schlechter aufgenommen als Tiere. Die Eiweißaufnahme hängt von der Art des Garvorgangs ab. Die Wärmebehandlung von Hüttenkäse, das Trocknen und Backen vieler Produkte verringert die Verdaulichkeit der darin enthaltenen Proteine.

Die biologische Wertigkeit von Eiweißnahrungsmitteln und die Aufnahme von Aminosäuren durch den Körper steigen mit einer ausreichenden Menge an B-Vitaminen (hauptsächlich Pyridoxin und Pantothensäure) in der Nahrung sowie Magnesium-, Kalium- und Natriumsalzen. Für eine vollständigere Verwendung von Proteinen im Körper ist es erforderlich, dass die Nahrung ein bestimmtes Verhältnis von Protein zu anderen Bestandteilen aufweist, hauptsächlich zu Fetten und Kohlenhydraten (1: 1: 4). Wenn Kohlenhydrate oder Fette in der Nahrung fehlen oder nicht ausreichend enthalten sind, werden die Proteinspaltungsprozesse erheblich verstärkt und der Bedarf an ihnen steigt. Die Ernährung, insbesondere die Intervalle zwischen den Mahlzeiten, hat einen großen Einfluss auf die Verwendung von Eiweißnahrungsmitteln im Körper. Es wurde festgestellt, dass die Verdaulichkeit des Proteins in zu langen Abständen (10–12 Stunden) stark abnimmt.

Ausreichende und nützliche Proteinernährung sind die Hauptbedingungen für die Aufrechterhaltung einer normalen Körperfunktion. In diesem Zusammenhang ist die Festlegung optimaler Standards für den Proteinbedarf von besonderer Bedeutung. Der Proteinbedarf einer Person hängt von vielen Faktoren ab: Geschlecht, Alter, Art der Aktivität, Lebensbedingungen, klimatische Bedingungen und Zustand des Organismus. Unter Berücksichtigung des Einflusses verschiedener Kombinationen dieser Faktoren beträgt die tägliche Proteinaufnahme für eine erwachsene Bevölkerung 80–100 g und mindestens 1,0–1,5 g Proteine ​​pro 1 kg Gewicht. Auf Kosten von Proteinen wird empfohlen, durchschnittlich 14% der gesamten Kalorienaufnahme bereitzustellen. Da der Proteinbedarf nicht nur von der absoluten Menge, sondern auch von der Aminosäurezusammensetzung abhängt, wird empfohlen, dass tierische Proteine ​​50–60% des gesamten Proteins ausmachen.

Proteine ​​sind in der klinischen Ernährung weit verbreitet. Gegebenenfalls wird eine erhöhte Menge an Proteinen zugeteilt, um die Reaktivität des Körpers zu erhöhen. Die Indikationen zur Erhöhung des Proteingehalts in der Nahrung sind: Erschöpfung (bei Verdauungsstörungen erhalten Patienten über einen langen Zeitraum 120-150 g Protein pro Tag), Hypo- und Avitaminose, Anämie, Rheuma, träge aktuelle Formen der Tuberkulose, Magengeschwüre, Colitis ulcerosa usw. In einigen Fällen (bei Erkrankungen der Nieren, des Herzens, der exprimierten Arteriosklerose, der Gicht) sollte die Proteinaufnahme begrenzt sein. Die Proteinmenge sollte jedoch nicht unter 40-50 g pro Tag liegen, wenn langfristig eine proteinarme Diät vereinbart wird. Die Begrenzung des Proteingehalts in der Nahrung sollte nicht auf Kosten der wertvollsten Proteine ​​(Milchprodukte, Eier, Fleisch) gehen.

Proteine ​​(Proteine; aus dem Griechischen. Protos - das erste) - natürliche hochmolekulare Verbindungen mit 50,6–54,5% Kohlenstoff, 21,5–23,5% Sauerstoff, 6,5–7,3% Wasserstoff, 15–17 6% Stickstoff und 0,3-2,5% Schwefel. Einige (komplexe) Alkohole enthalten auch Phosphor, Eisen, Kupfer oder andere Elemente. Während der Hydrolyse von B. zersetzen sich Aminosäuren und sind daher Polymere der letzteren. B. überall dort anzutreffen sind, wo lebenswichtige Aktivität anzutreffen ist; B. sind in jeder Zelle die Hauptmasse der aktiven lebenden Materie. Deshalb definierte auch Engels das Leben als die Form der Existenz von Proteinkörpern. Zu den Enzymen zählen Enzyme, die eine katalytische Funktion ausüben, kontraktile Strukturen (z. B. Actomyosin-Muskeln), die Funktion der Bewegung ausüben, Antikörper, die als Reaktion auf die Einführung von Fremdsubstanzen gebildet werden und eine schützende Wirkung haben, viele Hormone, unterstützende und strukturelle Formationen usw.

  • Chemische Zusammensetzung und physikalisch-chemische Eigenschaften
  • Struktur
  • Erkennung und Erkennung
  • Klassifizierung
  • Austausch und Biosynthese
  • Pathologie der Proteinsynthese
  • Therapeutische Verwendung
  • Eiweiß in der Diät
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