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Proteine ​​sind für den Aufbau menschlicher Zellen notwendig, ihr Überschuss wird nicht wie überschüssige Kohlenhydrate und Fette im Körper gespeichert. Durch die Fütterung der Zellen trägt das Protein dazu bei, den Stoffwechsel auf dem erforderlichen Niveau zu halten.

Protein ist eine Kette von Aminosäuren, die im Verdauungssystem abgebaut werden und ins Blut gelangen. Nicht alle Aminosäuren werden vom menschlichen Körper synthetisiert, daher ist es notwendig, dass die Nahrung Proteinprodukte enthält.

Was hängt mit Proteinnahrungsmitteln zusammen? Hierbei handelt es sich hauptsächlich um Produkte pflanzlichen und tierischen Ursprungs, wobei es sich ausschließlich um Naturprodukte handelt. In den sogenannten "fleischarmen" Halbzeugen - Würste, Würste und andere - ist fast kein Eiweiß enthalten, meist nur schnelle Kohlenhydrate.

Eiweißnahrung, die Liste der Produkte, die in der obligatorischen täglichen Diät enthalten sind.

Eine Person muss essen:

  • Hühnerfleisch.
  • Eier Hühner.
  • Rindfleisch
  • Milch
  • Käse.
  • Hüttenkäse.
  • Schweinefleisch.
  • Kaninchen.
  • Sonnenblumenkerne.
  • Garnelen, Krebse, Krabben.
  • Buchweizen.
  • Roter Fisch.
  • Lamm.
  • Linsen
  • Walnüsse.
  • Bohnen.
  • Hirse.
  • Soja.
  • Mandel
  • Erdnüsse.
  • Stör Kaviar.

So kombinieren Sie Essen:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Eichhörnchen sind was

Proteine ​​sind organische Substanzen, die im menschlichen Körper als Baumaterial für Zellen, Organe, Gewebe und die Synthese von Hormonen und Enzymen fungieren. Sie sind für viele nützliche Funktionen verantwortlich, deren Ausfall zu einer Störung des Lebens führt, und bilden Verbindungen, die die Widerstandsfähigkeit der Immunität gegen Infektionen gewährleisten. Proteine ​​bestehen aus Aminosäuren. Werden sie in unterschiedlicher Reihenfolge kombiniert, entstehen mehr als eine Million verschiedene chemische Substanzen. Sie sind in mehrere Gruppen unterteilt, die für eine Person gleichermaßen wichtig sind.

Proteinprodukte tragen zum Wachstum der Muskelmasse bei, sodass Bodybuilder ihre Ernährung mit Proteinfutter sättigen. Es enthält nur wenige Kohlenhydrate und daher einen niedrigen glykämischen Index. Daher ist es für Diabetiker geeignet. Ernährungswissenschaftler empfehlen eine gesunde Person 0,75 - 0,80 g zu essen. Qualitätskomponente pro 1 kg Gewicht. Für das Wachstum eines Neugeborenen benötigen Sie bis zu 1,9 Gramm. Der Mangel an Proteinen führt zu einer Störung der Vitalfunktionen der inneren Organe. Außerdem wird der Stoffwechsel gestört und es kommt zu Muskelschwund. Daher sind Proteine ​​unglaublich wichtig. Lassen Sie uns sie genauer untersuchen, um Ihre Ernährung richtig ins Gleichgewicht zu bringen und das perfekte Menü zum Abnehmen oder zum Aufbau von Muskelmasse zu erstellen.

Ein bisschen Theorie

Auf der Suche nach der idealen Figur weiß nicht jeder, was Proteine ​​sind, obwohl sie aktiv für kohlenhydratarme Diäten werben. Um Fehler bei der Verwendung von Protein-Lebensmitteln zu vermeiden, finden Sie heraus, was es ist. Protein oder Protein ist eine hochmolekulare organische Verbindung. Sie bestehen aus Alpha-Säuren und sind mit Hilfe von Peptidbindungen zu einer einzigen Kette verbunden.

Die Zusammensetzung enthält 9 essentielle Aminosäuren, die nicht synthetisiert werden. Dazu gehören:

Enthält auch 11 essentielle Aminosäuren und andere, die eine Rolle im Stoffwechsel spielen. Die wichtigsten Aminosäuren sind jedoch Leucin, Isoleucin und Valin, die als BCAA bekannt sind. Betrachten Sie deren Zweck und Quellen.

Wie wir sehen, ist jede der Aminosäuren für die Bildung und Aufrechterhaltung der Muskelenergie wichtig. Um sicherzustellen, dass alle Funktionen fehlerfrei ausgeführt werden, müssen sie als Nahrungsergänzungsmittel oder natürliche Nahrung in die tägliche Ernährung aufgenommen werden.

Wie viele Aminosäuren braucht der Körper, um richtig zu funktionieren?

Alle diese Proteinverbindungen enthalten in der Zusammensetzung Phosphor, Sauerstoff, Stickstoff, Schwefel, Wasserstoff und Kohlenstoff. Daher wird eine positive Stickstoffbilanz beobachtet, die für das Wachstum schöner Entlastungsmuskeln notwendig ist.

Interessant Im Verlauf des menschlichen Lebens geht der Eiweißanteil verloren (ca. 25 - 30 Gramm). Sie müssen daher immer in der Nahrung enthalten sein, die der Mensch zu sich nimmt.

Es gibt zwei Haupttypen von Proteinen: pflanzliche und tierische. Ihre Identität hängt davon ab, woher sie in den Organen und Geweben stammen. Die erste Gruppe umfasst Proteine ​​aus Sojaprodukten, Nüssen, Avocados, Buchweizen und Spargel. Und zum zweiten - von Eiern, Fisch, Fleisch und Milchprodukten.

Proteinstruktur

Um zu verstehen, woraus das Protein besteht, ist es notwendig, deren Struktur im Detail zu betrachten. Verbindungen können primär, sekundär, tertiär und quaternär sein.

  • Primär. Dabei werden Aminosäuren in Reihe geschaltet und bestimmen Art, chemische und physikalische Eigenschaften des Proteins.
  • Die sekundäre ist die Form einer Polypeptidkette, die durch Wasserstoffbrückenbindungen der Imino- und Carboxylgruppen gebildet wird. Die gebräuchlichste Alpha-Helix- und Beta-Struktur.
  • Tertiär ist die Lokalisierung und Abwechslung von Beta-Strukturen, Polypeptidketten und Alpha-Helix.
  • Quartär entsteht durch Wasserstoffbrücken und elektrostatische Wechselwirkungen.

Die Zusammensetzung von Proteinen wird durch kombinierbare Aminosäuren in unterschiedlichen Mengen und Reihenfolgen dargestellt. Je nach Art der Struktur können sie in zwei Gruppen eingeteilt werden: einfache und komplexe, einschließlich Nicht-Aminosäuregruppen.

Es ist wichtig! Diejenigen, die Gewicht verlieren oder ihre körperliche Form verbessern möchten, empfehlen Ernährungswissenschaftler, Protein-Lebensmittel zu essen. Sie lindern dauerhaft den Hunger und beschleunigen den Stoffwechsel.

Zusätzlich zur Gebäudefunktion besitzen Proteine ​​eine Reihe weiterer nützlicher Eigenschaften, auf die weiter eingegangen wird.

Expertenmeinung

Ich möchte die schützenden, katalytischen und regulatorischen Funktionen von Proteinen erläutern, da dies ein recht komplexes Thema ist.

Die meisten Substanzen, die die Vitalaktivität des Körpers regulieren, haben einen Proteincharakter, das heißt, bestehen aus Aminosäuren. Proteine ​​sind in der Struktur absolut aller Enzyme enthalten - katalytische Substanzen, die den normalen Verlauf absolut aller biochemischen Reaktionen im Körper sicherstellen. Und das bedeutet, dass ohne sie kein Energieaustausch und auch kein Aufbau von Zellen möglich ist.

Proteine ​​bestehen aus den Hormonen des Hypothalamus und der Hypophyse, die wiederum die Arbeit aller inneren Drüsen regulieren. Die Hormone der Bauchspeicheldrüse (Insulin und Glucagon) sind Peptide in ihrer Struktur. Proteine ​​haben somit einen direkten Einfluss auf den Stoffwechsel und viele physiologische Funktionen im Körper. Ohne sie ist Wachstum, Fortpflanzung und sogar normale Aktivität des Individuums unmöglich.

Zum Schluss noch zur Schutzfunktion. Alle Immunglobuline (Antikörper) haben eine Proteinstruktur. Und sie bieten humorale Immunität, dh schützen den Körper vor Infektionen und helfen, nicht krank zu werden.

Proteinfunktionen

Bodybuilder interessieren sich hauptsächlich für die Funktion des Wachstums, aber nebenbei erfüllen Proteine ​​viel mehr Aufgaben, nicht weniger wichtig:

Mit anderen Worten, Protein ist eine Energiereserve für die Ganzkörperarbeit. Wenn alle Kohlenhydratreserven aufgebraucht sind, beginnt das Protein abzubauen. Daher sollten Sportler die Menge des Verzehrs von hochwertigem Protein berücksichtigen, das beim Aufbau und der Stärkung der Muskeln hilft. Die Hauptsache ist, dass die Zusammensetzung der konsumierten Substanz den gesamten Satz essentieller Aminosäuren umfasste.

Es ist wichtig! Die biologische Wertigkeit von Proteinen bezeichnet deren Quantität und Qualität der Aufnahme durch den Körper. In einem Ei beträgt der Koeffizient beispielsweise 1 und in Weizen 0,54. Dies bedeutet, dass sie im ersten Fall zweimal mehr als im zweiten Fall assimiliert werden.

Wenn das Protein in den menschlichen Körper gelangt, beginnt es, in einen Zustand von Aminosäuren und dann Wasser, Kohlendioxid und Ammoniak abzubauen. Danach wandern sie durch das Blut zu den übrigen Geweben und Organen.

Protein Essen

Wir haben bereits herausgefunden, was Proteine ​​sind, aber wie können wir dieses Wissen in der Praxis anwenden? Es ist nicht notwendig, sich insbesondere mit deren Strukturen zu befassen, um das gewünschte Ergebnis zu erzielen (um Gewicht zu verlieren oder Gewicht zu erhöhen). Es reicht aus, nur zu bestimmen, welche Art von Nahrung Sie zu sich nehmen müssen.

Berücksichtigen Sie beim Zusammenstellen eines Proteinmenüs die Produkttabelle mit einem hohen Anteil der Komponente.

Achten Sie auf die Lerngeschwindigkeit. Einige werden in kurzer Zeit von Organismen absorbiert, während andere länger anhalten. Das hängt von der Struktur des Proteins ab. Wenn sie aus Eiern oder Milchprodukten geerntet werden, gelangen sie sofort zu den richtigen Organen und Muskeln, da sie in Form einzelner Moleküle vorliegen. Nach der Wärmebehandlung ist der Wert leicht verringert, aber nicht kritisch, sodass Sie keine rohen Lebensmittel zu sich nehmen müssen. Fleischfasern werden schlecht verarbeitet, weil sie zunächst darauf ausgelegt sind, Festigkeit zu entwickeln. Das Kochen vereinfacht den Assimilationsprozess, da bei der Verarbeitung durch hohe Temperaturen Vernetzungen in den Fasern zerstört werden. Aber auch in diesem Fall tritt die vollständige Absorption in 3 bis 6 Stunden auf.

Interessant Wenn Sie Muskeln aufbauen möchten, essen Sie eine Stunde vor dem Training Protein. Geeignete Hühner- oder Putenbrust, Fisch und Milchprodukte. So steigern Sie die Effektivität der Übungen.

Vergessen Sie nicht, auch Gemüse zu essen. Eine große Menge der Substanz in Samen und Hülsenfrüchten gefunden. Für ihre Gewinnung muss der Körper jedoch viel Zeit und Mühe aufwenden. Der Pilzbestandteil ist am schwierigsten zu verdauen und zu verarbeiten, aber Soja erreicht sein Ziel leicht. Aber Sojabohnen allein reichen nicht aus, damit der gesamte Körper funktioniert. Sie müssen mit den vorteilhaften Eigenschaften tierischen Ursprungs kombiniert werden.

Proteinqualität

Die biologische Wertigkeit von Proteinen kann aus verschiedenen Blickwinkeln betrachtet werden. Die chemische Sichtweise und Stickstoff, die wir bereits untersucht haben, berücksichtigen andere Indikatoren.

  • Aminosäureprofil bedeutet, dass Proteine ​​aus der Nahrung denen entsprechen müssen, die sich bereits im Körper befinden. Andernfalls wird die Synthese unterbrochen und führt zum Abbau von Proteinverbindungen.
  • Lebensmittel mit Konservierungsstoffen und solche, die einer intensiven Wärmebehandlung unterzogen wurden, haben weniger verfügbare Aminosäuren.
  • Abhängig von der Geschwindigkeit des Proteinabbaus in einfache Komponenten werden Proteine ​​schneller oder langsamer verdaut.
  • Die Proteinverwertung ist ein Indikator dafür, wie lange der gebildete Stickstoff im Körper verbleibt und wie viel verdauliches Protein insgesamt gewonnen wird.
  • Die Effizienz hängt davon ab, wie der Inhaltsstoff die Zunahme der Muskelmasse beeinflusst hat.

Es sollte auch der Grad der Proteinabsorption durch die Zusammensetzung der Aminosäuren beachtet werden. Aufgrund ihres chemischen und biologischen Wertes können Produkte mit einer optimalen Proteinquelle identifiziert werden.

Betrachten Sie die Liste der Bestandteile, die in der Diät des Athleten enthalten sind:

Wie wir sehen, ist Kohlenhydratnahrung auch im gesunden Menü zur Verbesserung der Muskeln enthalten. Geben Sie nützliche Komponenten nicht auf. Nur mit dem richtigen Gleichgewicht von Proteinen, Fetten und Kohlenhydraten spürt der Körper keinen Stress und wird zum Besseren verändert.

Es ist wichtig! In der Ernährung sollten Proteine ​​pflanzlichen Ursprungs dominieren. Ihr Verhältnis zu den Tieren beträgt 80% bis 20%.

Um den größtmöglichen Nutzen aus Protein-Lebensmitteln zu ziehen, sollten Sie deren Qualität und Absorptionsgeschwindigkeit nicht vergessen. Versuchen Sie, die Ernährung so auszugleichen, dass der Körper mit nützlichen Spurenelementen gesättigt ist und nicht unter einem Mangel an Vitaminen und Energie leidet. Abschließend möchten wir Sie darauf hinweisen, dass Sie auf den richtigen Stoffwechsel achten müssen. Versuchen Sie dazu, das Essen anzupassen und nach dem Abendessen Eiweiß zu essen. Sie warnen also vor nächtlichen Snacks und dies wirkt sich positiv auf Ihre Figur und Gesundheit aus. Wenn Sie abnehmen möchten, essen Sie Geflügel, Fisch und Milchprodukte mit niedrigem Fettgehalt.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

3.8.2. Eichhörnchen

Proteine ​​sind hochmolekulare organische Verbindungen, die aus Aminosäureresten bestehen, die durch eine Peptidbindung in einer langen Kette verbunden sind.

Die Zusammensetzung von Proteinen lebender Organismen umfasst nur 20 Arten von Aminosäuren, die alle alpha-Aminosäuren sind, und die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen und ihre Reihenfolge der Kombination miteinander werden durch den individuellen genetischen Code eines lebenden Organismus bestimmt.

Ein Merkmal von Proteinen ist ihre Fähigkeit, spontan räumliche Strukturen zu bilden, die nur für dieses bestimmte Protein charakteristisch sind.

Proteine ​​können aufgrund ihrer Struktur verschiedene Eigenschaften haben. Beispielsweise lösen sich Proteine, die eine kugelförmige quaternäre Struktur aufweisen, insbesondere Ei-Hühner-Protein, in Wasser, um kolloidale Lösungen zu bilden. Proteine ​​mit einer fibrillären Quartärstruktur lösen sich nicht in Wasser. Insbesondere fibrilläre Proteine ​​werden von Nägeln, Haaren und Knorpel gebildet.

Chemische Eigenschaften von Proteinen

Hydrolyse

Alle Proteine ​​können hydrolysieren. Bei vollständiger Hydrolyse von Proteinen entsteht ein Gemisch von α-Aminosäuren:

Protein + nH2O => Gemisch von α-Aminosäuren

Denaturierung

Die Zerstörung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen eines Proteins ohne Zerstörung seiner Primärstruktur wird Denaturierung genannt. Die Denaturierung des Proteins kann unter Einwirkung von Lösungen von Natrium-, Kalium- oder Ammoniumsalzen erfolgen - eine solche Denaturierung ist reversibel:

Denaturierung unter Einwirkung von Strahlung (z. B. Erhitzen) oder Proteinbehandlung mit Schwermetallsalzen ist irreversibel:

Beispielsweise wird eine irreversible Denaturierung von Protein während der Wärmebehandlung von Eiern während ihrer Herstellung beobachtet. Infolge der Denaturierung von Eiweiß verschwindet seine Fähigkeit, sich unter Bildung einer kolloidalen Lösung in Wasser aufzulösen.

Qualitative Proteinreaktionen

Biuret-Reaktion

Wenn eine 10% ige Natriumhydroxidlösung und dann eine kleine Menge einer 1% igen Kupfersulfatlösung zu einer proteinhaltigen Lösung gegeben werden, erscheint eine violette Farbe.

Proteinlösung + NaOH(10% rr) + CuSO4 = violette Farbe

Xanthoprotein-Reaktion

Proteinlösungen färben sich beim Kochen mit konzentrierter Salpetersäure gelb:

Proteinlösung + HNO3 (konz.) => gelbe Färbung

Biologische Funktionen von Proteinen

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Eichhörnchen

Proteine ​​(Proteine, Polypeptide [1]) sind hochmolekulare organische Substanzen, die aus verketteten alpha-Aminosäurepeptiden bestehen. In lebenden Organismen wird die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen durch den genetischen Code bestimmt, in der Synthese werden in den meisten Fällen 20 Standardaminosäuren verwendet. Viele ihrer Kombinationen bieten eine Vielzahl von Proteinmoleküleigenschaften. Darüber hinaus sind Aminosäuren in der Zusammensetzung des Proteins häufig posttranslationalen Modifikationen ausgesetzt, die auftreten können, bevor das Protein seine Funktion wahrnimmt und während seiner „Arbeit“ in der Zelle. In lebenden Organismen bilden häufig mehrere Proteinmoleküle Komplexkomplexe, beispielsweise den Photosynthesekomplex.

Die Funktionen von Proteinen in den Zellen lebender Organismen sind vielfältiger als die Funktionen anderer Biopolymere - Polysaccharide und DNA. Enzymproteine ​​katalysieren somit den Verlauf biochemischer Reaktionen und spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel. Einige Proteine ​​üben eine strukturelle oder mechanische Funktion aus und bilden ein Zytoskelett, das die Zellform unterstützt. Proteine ​​spielen auch eine wichtige Rolle in Zellsignalsystemen, bei Immunantworten und im Zellzyklus.

Proteine ​​sind ein wichtiger Bestandteil der tierischen und menschlichen Ernährung (Hauptquellen: Fleisch, Geflügel, Fisch, Milch, Nüsse, Hülsenfrüchte, Getreide; in geringerem Maße: Gemüse, Obst, Beeren und Pilze), da alle notwendigen Aminosäuren und Einige von ihnen stammen aus proteinhaltigen Lebensmitteln. Bei der Verdauung zerstören Enzyme die verbrauchten Proteine ​​zu Aminosäuren, die bei der Biosynthese von Körperproteinen verwendet werden oder einem weiteren Energieabbau unterliegen.

Die Bestimmung der Aminosäuresequenz des ersten Proteins, Insulin, durch Proteinsequenzierung brachte Frederick Senger 1958 den Nobelpreis für Chemie. Die ersten dreidimensionalen Strukturen von Hämoglobin- und Myoglobinproteinen wurden 1958 durch Röntgenbeugung von Max Perutz und John Kendru [2] [3] erhalten, für die sie 1962 den Nobelpreis für Chemie erhielten.

Der Inhalt

Geschichte studieren

Proteine ​​wurden im 18. Jahrhundert aufgrund der Arbeit des französischen Chemikers Antoine Furcroy und anderer Wissenschaftler in eine separate Klasse von biologischen Molekülen getrennt, in denen die Eigenschaft von Proteinen, unter dem Einfluss von Hitze oder Säuren zu koagulieren (denaturieren), festgestellt wurde. Zu dieser Zeit wurden Proteine ​​wie Albumin (Eiweiß), Fibrin (Blutprotein) und Gluten aus Weizenkorn untersucht. Der niederländische Chemiker Gerrit Mulder führte eine Analyse der Zusammensetzung von Proteinen durch und stellte die Hypothese auf, dass fast alle Proteine ​​eine ähnliche empirische Formel haben. Der Begriff „Protein“ für solche Moleküle wurde 1838 vom schwedischen Chemiker Jacob Berzelius vorgeschlagen [4]. Mulder bestimmte auch die Abbauprodukte von Proteinen - Aminosäuren und für eine von ihnen (Leucin), mit einem kleinen Bruchteil des Fehlers, das Molekulargewicht - 131 Dalton. 1836 schlug Mulder das erste Modell der chemischen Struktur von Proteinen vor. Basierend auf der Theorie der Radikale formulierte er das Konzept der minimalen Struktureinheit der Proteinzusammensetzung C16H24N4O.5, die "Protein" genannt wurde, und die Theorie - "Protein-Theorie" [5]. Mit der Anhäufung neuer Daten zu Proteinen begann die Theorie wiederholt kritisiert zu werden, galt aber bis Ende der 1850er Jahre trotz Kritik immer noch als allgemein anerkannt.

Bis zum Ende des 19. Jahrhunderts wurden die meisten Aminosäuren, die Teil von Proteinen sind, untersucht. Der deutsche Physiologe Albrecht Kossel stellte 1894 die Theorie auf, dass Aminosäuren die grundlegenden Strukturelemente von Proteinen sind [6]. Anfang des 20. Jahrhunderts hat der deutsche Chemiker Emil Fisher experimentell nachgewiesen, dass Proteine ​​aus Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Er führte auch die erste Analyse der Aminosäuresequenz des Proteins durch und erklärte das Phänomen der Proteolyse.

Die zentrale Rolle von Proteinen in Organismen wurde jedoch erst 1926 erkannt, als der amerikanische Chemiker James Sumner (späterer Nobelpreisträger) zeigte, dass das Enzym Urease ein Protein ist [7].

Die Schwierigkeit, reine Proteine ​​zu isolieren, machte es schwierig, sie zu untersuchen. Daher wurden die ersten Studien mit solchen Polypeptiden durchgeführt, die in großen Mengen gereinigt werden konnten, dh mit Blutproteinen, Hühnereiern, verschiedenen Toxinen und auch mit Verdauungs- / Stoffwechselenzymen, die nach der Schlachtung von Nutztieren ausgeschieden wurden. In den späten 1950er Jahren, Rüstung Hot Dog Co. konnte ein Kilogramm Ribonuklease A aus der Bauchspeicheldrüse von Rindern klären, die für viele Wissenschaftler zu einem experimentellen Objekt geworden ist.

Die Idee, dass die Sekundärstruktur von Proteinen das Ergebnis der Bildung von Wasserstoffbrücken zwischen Aminosäuren ist, wurde 1933 von William Astbury nahegelegt, aber Linus Pauling gilt als der erste Wissenschaftler, der die Sekundärstruktur von Proteinen erfolgreich vorhersagte. Später leistete Walter Cauzman unter Berufung auf Kai Linderstrom-Lang einen wichtigen Beitrag zum Verständnis der Gesetze zur Bildung der Tertiärstruktur von Proteinen und der Rolle hydrophober Wechselwirkungen in diesem Prozess. Fred Sanger definierte 1949 die Aminosäuresequenz von Insulin [8], indem er demonstrierte, dass Proteine ​​lineare Polymere von Aminosäuren und nicht deren verzweigte Ketten (wie einige Zucker), Kolloide oder Cyclole sind. Die ersten Proteinstrukturen, die auf Röntgenbeugung auf der Ebene einzelner Atome beruhen, wurden in den 1960er Jahren und durch NMR in den 1980er Jahren erhalten. Im Jahr 2006 enthielt die Proteindatenbank etwa 40.000 Proteinstrukturen.

Im 21. Jahrhundert hat sich die Untersuchung von Proteinen auf ein qualitativ neues Niveau verlagert, wenn nicht nur einzelne gereinigte Proteine ​​untersucht werden, sondern auch die gleichzeitige Änderung der Anzahl und posttranslationalen Modifikationen einer großen Anzahl von Proteinen einzelner Zellen, Gewebe oder Organismen. Dieser Bereich der Biochemie wird Proteomik genannt. Mit bioinformatischen Methoden konnten nicht nur Röntgenstrukturdaten verarbeitet, sondern auch die Struktur eines Proteins anhand seiner Aminosäuresequenz vorhergesagt werden. Gegenwärtig nähern sich die Kryoelektronenmikroskopie großer Proteinkomplexe und die Vorhersage kleiner Proteine ​​und Domänen großer Proteine ​​mit Hilfe von Computerprogrammen der Auflösung von Strukturen auf atomarer Ebene an.

Eigenschaften

Die Proteingröße kann in der Anzahl der Aminosäuren oder in Dalton (Molekulargewicht) gemessen werden, was häufiger auf die relativ große Molekülgröße in den abgeleiteten Einheiten, Kilodalton (kDa), zurückzuführen ist. Hefeproteine ​​bestehen im Durchschnitt aus 466 Aminosäuren und haben ein Molekulargewicht von 53 kDa. Das derzeit größte bekannte Protein - Titin - ist Bestandteil von Muskelsarkomeren; Die molekulare Masse der verschiedenen Isoformen variiert im Bereich von 3000 bis 3700 kDa und besteht aus 38.138 Aminosäuren (im menschlichen Muskelsolius [9]).

Proteine ​​sind amphotere Polyelektrolyte (Polyampholyte), werden die Gruppen, die Ionisierung in einer Lösung Carboxylreste der Seitenketten der sauren Aminosäuren (Asparaginsäure und Glutaminsäure) sind und stickstoffhaltige Gruppen der Seitenketten von basischen Aminosäuren (hauptsächlich ε-Aminogruppe von Lysin und Amidin-Rest CNH (NH2a) Arginin, in etwas geringerem Maße ein Imidazol-Histidin-Rest. Proteine ​​als Polyampholyten zeichnen sich durch einen isoelektrischen Punkt (pI) aus - die Säure der pH-Umgebung, bei der die Moleküle dieses Proteins keine elektrische Ladung tragen und sich dementsprechend nicht in einem elektrischen Feld bewegen (z. B. während der Elektrophorese). Der Wert von pI wird durch das Verhältnis von sauren und basischen Aminosäureresten in einem Protein bestimmt: Eine Zunahme der Anzahl von Resten basischer Aminosäuren in einem gegebenen Protein führt zu einer Zunahme von pI; eine Zunahme der Anzahl saurer Aminosäurereste führt zu einer Abnahme des pI-Wertes.

Der Wert des isoelektrischen Punktes ist eine charakteristische Proteinkonstante. Proteine ​​mit einem pI von weniger als 7 werden als sauer bezeichnet, während Proteine ​​mit einem pI von mehr als 7 als basisch bezeichnet werden. Im Allgemeinen pI des Proteins auf den Funktionen, die von ihnen durchgeführt abhängt, liegt im Bereich der isoelektrische Punkt der meisten Proteine ​​Vertebraten Gewebe 5,5-7,0, aber in einigen Fällen liegen die Werte in extremen Bereichen: zum Beispiel für Pepsin - ein proteolytisches Enzym stark sauren Magen Saft pI

1 [10] und für Salmin - Protamin - Protein Lachsmilch, deren Merkmal ein extrem hoher Arginingehalt ist, pI

12. Proteine, die durch elektrostatische Wechselwirkung mit Phosphat-Nukleinsäureresten an Nukleinsäuren binden, sind häufig die Hauptproteine. Ein Beispiel für solche Proteine ​​sind Histone und Protamine.

Proteine ​​unterscheiden sich im Löslichkeitsgrad in Wasser, aber die meisten Proteine ​​lösen sich darin auf. Unlöslich sind beispielsweise Keratin (das Protein, aus dem die Haare, Säugetierhaare, Vogelfedern usw. bestehen) und Fibroin, das Teil von Seide und Spinnweben ist. Proteine ​​werden auch in hydrophile und hydrophobe unterteilt. Die meisten Proteine ​​des Zytoplasmas, des Zellkerns und der interzellulären Substanz, einschließlich unlöslichem Keratin und Fibroin, sind hydrophil. Die meisten Proteine, die Teil der biologischen Membranen integraler Membranproteine ​​sind, die mit hydrophoben Membranlipiden interagieren [11], gehören zu den hydrophoben Proteinen (diese Proteine ​​haben normalerweise kleine hydrophile Stellen).

Denaturierung

Proteine ​​behalten in der Regel ihre Struktur und damit ihre physikalisch-chemischen Eigenschaften bei, beispielsweise die Löslichkeit unter Bedingungen wie Temperatur und pH-Wert, an die dieser Organismus angepasst ist [7]. Änderungen dieser Bedingungen, wie z. B. das Erhitzen oder Behandeln eines Proteins mit Säure oder Lauge, führen zum Verlust von quaternären, tertiären und sekundären Proteinstrukturen. Der Verlust der nativen Struktur des Proteins (oder eines anderen Biopolymers) wird Denaturierung genannt. Die Denaturierung kann vollständig oder teilweise, reversibel oder irreversibel sein. Der bekannteste Fall irreversibler Proteindenaturierung im Alltag ist die Herstellung von Hühnereiern, wenn das wasserlösliche, transparente Ovalbuminprotein unter dem Einfluss hoher Temperaturen dicht, unlöslich und undurchsichtig wird. Die Denaturierung ist in einigen Fällen reversibel, wie im Fall der Ausfällung (Fällung) wasserlöslicher Proteine ​​unter Verwendung von Ammoniumsalzen, und wird als Methode zu ihrer Reinigung verwendet [12].

Einfache und komplexe Proteine

Die Zusammensetzung vieler Proteine ​​umfasst neben Peptidketten auch Nicht-Aminosäurefragmente, nach denen Proteine ​​in zwei große Gruppen eingeteilt werden - einfache und komplexe Proteine ​​(Proteide). Einfache Proteine ​​enthalten nur Aminosäureketten, komplexe Proteine ​​enthalten auch Nicht-Aminosäurefragmente. Diese nicht-proteinischen Fragmente in der Zusammensetzung komplexer Proteine ​​werden als "prothetische Gruppen" bezeichnet. Abhängig von der chemischen Natur der prothetischen Gruppen werden folgende Klassen von komplexen Proteinen unterschieden:

    Glykoproteine, die als prosthetische Gruppe kovalent gebundene Kohlenhydratreste und ihre Unterklasse enthalten, sind Proteoglykane mit Mucopolysaccharid-prosthetischen Gruppen. Hydroxygruppen von Serin oder Threonin sind gewöhnlich an der Bildung einer Bindung mit Kohlenhydratresten beteiligt. Die meisten extrazellulären Proteine, insbesondere Immunglobuline, sind Glykoproteine. In Proteoglykanen ist der Kohlenhydratanteil

95% sind sie der Hauptbestandteil der extrazellulären Matrix.

  • Lipoproteine, die nicht kovalent gebundene Lipide als Prothesenteil enthalten. Lipoproteine, die von Apolipoprotein-Proteinen gebildet werden, an die Lipide binden, übernehmen die Funktion des Lipidtransports.
  • Metalloproteine, die nicht mit Häm koordinierte Metallionen enthalten. Unter den Metalloproteinen gibt es Proteine, die Ablagerungs- und Transportfunktionen ausführen (zum Beispiel Eisen enthaltendes Ferritin und Transferrin) und Enzyme (zum Beispiel Zink enthaltende Carboanhydrase und verschiedene Superoxiddismutase, die Kupfer, Mangan, Eisen und andere Metalle als aktive Zentren enthalten).
  • Nukleoproteine, die nicht kovalent gebundene DNA oder RNA enthalten, insbesondere das Chromatin, aus dem die Chromosomen bestehen, ist ein Nukleoprotein.
  • Phosphoproteine ​​mit kovalent gebundenen Phosphorsäureresten als prothetische Gruppe. Bei der Bildung der Esterbindung mit Phosphat handelt es sich um die Hydroxylgruppen von Serin oder Threonin, bei Phosphoproteinen handelt es sich insbesondere um Milchkasein.
  • Chromoproteine ​​sind die Sammelbezeichnung für komplexe Proteine ​​mit farbigen prothetischen Gruppen unterschiedlicher chemischer Natur. Dazu gehören eine Vielzahl von Proteinen mit einer metallhaltigen Porphyrin-Prothesengruppe, die verschiedene Funktionen erfüllen - Hämoproteine ​​(hämhaltige Proteine ​​- Hämoglobin, Cytochrome usw.), Chlorophylle; Flavoproteine ​​mit einer Flavingruppe usw.
  • Proteinstruktur

    Proteinmoleküle sind lineare Polymere, die aus α-L-Aminosäuren (die Monomere sind) und in einigen Fällen aus modifizierten basischen Aminosäuren bestehen (obwohl Modifikationen bereits nach der Proteinsynthese am Ribosom stattfinden). In der wissenschaftlichen Literatur werden Ein- oder Drei-Buchstaben-Abkürzungen verwendet, um Aminosäuren zu bezeichnen. Obwohl auf den ersten Blick der Eindruck entsteht, dass die Verwendung von „insgesamt“ 20 Aminosäuretypen in den meisten Proteinen die Vielfalt der Proteinstrukturen einschränkt, ist die Anzahl der Optionen schwer zu überschätzen: Bei einer Kette von nur 5 Aminosäuren sind es bereits mehr als 3 Millionen und eine Kette von 100 Aminosäuren ( small protein) kann in mehr als 10.130 Varianten dargestellt werden. Proteine ​​mit einer Länge von 2 bis zu mehreren zehn Aminosäureresten werden häufig als Peptide mit einem höheren Polymerisationsgrad bezeichnet - Proteine, obwohl diese Aufteilung eher willkürlich ist.

    Bei der Bildung eines Proteins infolge der Wechselwirkung der α-Aminogruppe (-NH2) Eine Aminosäure mit der α-Carboxylgruppe (-COOH) einer anderen Aminosäure bildet Peptidbindungen. Die Enden des Proteins werden als C- und N-Termini bezeichnet (je nachdem, welche der terminalen Aminosäuregruppen frei ist: -COOH oder -NH2, jeweils). Während der Proteinsynthese am Ribosom werden neue Aminosäuren an den C-Terminus gebunden, daher wird der Name eines Peptids oder Proteins durch Aufzählen der Aminosäurereste ab dem N-Terminus angegeben.

    Die Aminosäuresequenz in einem Protein entspricht der Information, die im Gen eines bestimmten Proteins enthalten ist. Diese Informationen werden in Form einer Sequenz von Nukleotiden dargestellt, wobei eine Aminosäure der DNA-Sequenz von drei Nukleotiden entspricht - dem sogenannten Triplett oder Codon. Welche Aminosäure einem bestimmten Codon in der mRNA entspricht, wird durch den genetischen Code bestimmt, der sich bei verschiedenen Organismen etwas unterscheiden kann. Die Synthese von Proteinen auf Ribosomen erfolgt in der Regel aus 20 Aminosäuren, die als Standard bezeichnet werden [13]. Die Tripletts, die Aminosäuren in DNA in verschiedenen Organismen von 61 bis 63 codieren (dh von den möglichen Tripletts (4³ = 64) wird die Anzahl der Stopcodons (1-3) abgezogen. Daher ist es möglich, dass die meisten Aminosäuren von verschiedenen Tripletts codiert werden können. Das heißt, der genetische Code kann redundant oder auf andere Weise entartet sein. Dies wurde schließlich in einem Experiment zur Analyse von Mutationen nachgewiesen [14]. Der genetische Code, der verschiedene Aminosäuren codiert, weist einen unterschiedlichen Grad an Entartung auf (codiert von 1 bis 6 Codons), er hängt von der Häufigkeit des Auftretens dieser Aminosäure in Proteinen mit Ausnahme von Arginin ab [14]. Häufig ist die Base in der dritten Position für die Spezifität nicht wesentlich, dh eine Aminosäure kann durch vier Codons dargestellt werden, die sich nur in der dritten Base unterscheiden. Manchmal liegt der Unterschied in der Bevorzugung von Purin-Pyrimidin. Dies nennt man die Entartung der dritten Base.

    Ein solcher Drei-Pod-Code ist evolutionär früh aufgetaucht. Das Vorhandensein von Unterschieden in einigen Organismen, die in verschiedenen Entwicklungsstadien auftreten, zeigt jedoch, dass dies nicht immer so war.

    Nach einigen Modellen existierte der Code zunächst in einer primitiven Form, als eine kleine Anzahl von Codons eine relativ kleine Anzahl von Aminosäuren anzeigte. Ein genauerer Codonwert und mehr Aminosäuren könnten später eingeführt werden. Zunächst konnten nur die ersten beiden der drei Basen zur Erkennung herangezogen werden [was von der Struktur der tRNA abhängt].

    - B. Lewin. Genes, M.: 1987, p. 62.

    Homologe Proteine ​​(die vermutlich einen gemeinsamen evolutionären Ursprung haben und häufig die gleiche Funktion erfüllen), beispielsweise Hämoglobine verschiedener Organismen, weisen an vielen Stellen in der Kette identische konservative Aminosäurereste auf. An anderen Stellen gibt es verschiedene Aminosäurereste, die als variabel bezeichnet werden. Je nach Grad der Homologie (Ähnlichkeit der Aminosäuresequenz) kann der evolutionäre Abstand zwischen Taxa, zu denen die verglichenen Organismen gehören, geschätzt werden.

    Organisationsebenen

    Neben der Aminosäuresequenz des Polypeptids (Primärstruktur) ist die Tertiärstruktur des Proteins, die während des Faltungsprozesses (aus Faltung, Faltung) gebildet wird, äußerst wichtig. Die Tertiärstruktur entsteht durch das Zusammenspiel von Strukturen niedrigerer Ebenen. Es gibt vier Ebenen der Proteinstruktur [15]:

    • Die Primärstruktur ist die Aminosäuresequenz in der Polypeptidkette. Wichtige Merkmale der Primärstruktur sind konservative Motive - Kombinationen von Aminosäuren, die eine Schlüsselrolle bei Proteinfunktionen spielen. Konservative Motive bleiben im Prozess der Artenentwicklung erhalten, aus ihnen lässt sich häufig die Funktion eines unbekannten Proteins vorhersagen.
    • Die Sekundärstruktur ist die lokale Ordnung eines Fragments der Polypeptidkette, das durch Wasserstoffbrücken stabilisiert ist. Das Folgende sind die häufigsten Arten von Proteinsekundärstrukturen:
      • α-Helix - dichte Spulen um die Längsachse des Moleküls, eine Spule besteht aus 3,6 Aminosäureresten, und der Helixabstand beträgt 0,54 nm [16] (so dass 0,15 nm pro Aminosäurerest vorliegen). Die Helix wird durch Wasserstoffbrücken stabilisiert H- und O-Peptidgruppen, durch 4 Glieder voneinander getrennt. Die Helix ist vollständig aus einem einzigen Stereoisomer der Aminosäuren (L) aufgebaut. Obwohl es entweder linkshändig oder rechtsdrehend sein kann, dominiert rechtshändig in Proteinen. Die Spirale wird durch die elektrostatischen Wechselwirkungen von Glutaminsäure, Lysin und Arginin gebrochen. Die nahe beieinander liegenden Asparagin-, Serin-, Threonin- und Leucinreste können die Bildung einer Helix sterisch stören, die Reste von Prolin verursachen ein Biegen der Kette und verletzen auch α-Helices.
      • β-Faltblätter (gefaltete Schichten) sind mehrere Zick-Zack-Polypeptidketten, in denen Wasserstoffbrückenbindungen zwischen relativ weit voneinander entfernten Aminosäuren (0,347 nm pro Aminosäurerest [16]) in der Primärstruktur, Aminosäuren oder verschiedenen Proteinketten gebildet werden, anstatt eng beieinander zu liegen in α-Helix platzieren. Diese Ketten werden normalerweise durch N-Enden in entgegengesetzte Richtungen gelenkt (antiparallele Orientierung). Für die Bildung von β-Faltblättern sind kleine Seitengruppen von Aminosäuren wichtig, wobei üblicherweise Glycin und Alanin vorherrschen.
      • π-Helix;
      • 310-Spiralen;
      • ungeordnete Fragmente.
    • Tertiärstruktur - die räumliche Struktur der Polypeptidkette (ein Satz von räumlichen Koordinaten der Atome, aus denen das Protein besteht). Strukturell besteht aus Elementen der Sekundärstruktur, die durch verschiedene Arten von Wechselwirkungen stabilisiert werden, wobei hydrophobe Wechselwirkungen eine entscheidende Rolle spielen. Beteiligen Sie sich an der Stabilisierung der Tertiärstruktur:
      • kovalente Bindungen (zwischen zwei Cysteinresten - Disulfidbrücken);
      • Ionenbindungen zwischen entgegengesetzt geladenen Seitengruppen von Aminosäureresten;
      • Wasserstoffbrückenbindungen;
      • hydrophil-hydrophobe Wechselwirkungen. Bei der Wechselwirkung mit den umgebenden Wassermolekülen "neigt" das Proteinmolekül dazu, sich zu falten, so dass die unpolaren Seitengruppen der Aminosäuren aus der wässrigen Lösung isoliert werden; auf der Oberfläche des Moleküls befinden sich polare hydrophile Seitengruppen.
    • Quartärstruktur (oder Untereinheit, Domäne) - die gegenseitige Anordnung mehrerer Polypeptidketten als Teil eines einzelnen Proteinkomplexes. Proteinmoleküle, die Teil eines quaternären Proteins sind, werden separat auf den Ribosomen gebildet und bilden erst nach Abschluss der Synthese eine gemeinsame supramolekulare Struktur. Die quaternäre Struktur des Proteins kann sowohl identische als auch unterschiedliche Polypeptidketten umfassen. An der Stabilisierung der Quartärstruktur sind die gleichen Arten von Wechselwirkungen beteiligt wie an der Stabilisierung der Tertiärstruktur. Supramolekulare Proteinkomplexe können aus mehreren zehn Molekülen bestehen.

    Proteinumgebung

    Je nach Art der Struktur können Proteine ​​in drei Gruppen eingeteilt werden:

    1. Fibrilläre Proteine ​​- bilden Polymere, deren Struktur normalerweise sehr regelmäßig ist und hauptsächlich durch Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Ketten unterstützt wird. Sie bilden Mikrofilamente, Mikrotubuli, Fibrillen und unterstützen die Struktur von Zellen und Geweben. Die fibrillären Proteine ​​umfassen Keratin und Kollagen.
    2. Globuläre Proteine ​​sind wasserlöslich, die Gesamtform des Moleküls ist mehr oder weniger kugelförmig. Bei globulären und fibrillären Proteinen werden Untergruppen unterschieden. Das im Bild rechts gezeigte globuläre Protein Triose-Phosphat-Isomerase besteht zum Beispiel aus acht α-Helices, die sich auf der äußeren Oberfläche der Struktur befinden, und acht parallelen β-Schichten innerhalb der Struktur. Proteine ​​mit einer ähnlichen dreidimensionalen Struktur werden als αβ-Barrel bezeichnet (vom englischen barrel - barrel) [17].
    3. Membranproteine ​​- weisen Domänen auf, die die Zellmembran kreuzen, von denen jedoch Teile aus der Membran in die interzelluläre Umgebung und das Zytoplasma der Zelle ragen. Membranproteine ​​fungieren als Rezeptoren, dh sie übertragen Signale und sorgen auch für den Transmembrantransport verschiedener Substanzen. Proteintransporter sind spezifisch, jeder von ihnen leitet nur bestimmte Moleküle oder eine bestimmte Art von Signal durch die Membran.

    Bildung und Aufrechterhaltung der Proteinstruktur in lebenden Organismen

    Die Fähigkeit von Proteinen, nach der Denaturierung die korrekte dreidimensionale Struktur wiederherzustellen, ließ die Hypothese zu, dass alle Informationen über die endgültige Struktur des Proteins in seiner Aminosäuresequenz enthalten sind. Gegenwärtig gibt es eine allgemein anerkannte Theorie, wonach die stabile Proteinkonformation aufgrund der Evolution die geringste freie Energie im Vergleich zu anderen möglichen Konformationen dieses Polypeptids aufweist [18].

    In Zellen gibt es jedoch eine Gruppe von Proteinen, deren Funktion es ist, die Wiederherstellung der Struktur von Proteinen nach einer Schädigung sowie die Erzeugung und Dissoziation von Proteinkomplexen sicherzustellen. Diese Proteine ​​werden als Chaperone bezeichnet. Die Konzentration vieler Chaperone in der Zelle steigt mit einem starken Anstieg der Umgebungstemperatur an, so dass sie zur Hsp-Gruppe (Hitzeschockproteine) gehören [19]. Die Bedeutung des normalen Betriebs von Chaperonen für die Funktion des Körpers kann am Beispiel des α-kristallinen Chaperons veranschaulicht werden, das Teil der Linse des menschlichen Auges ist. Mutationen in diesem Protein führen zu einer Eintrübung der Linse aufgrund von Proteinaggregation und infolgedessen zu Katarakten [20].

    Proteinsynthese

    Chemische Synthese

    Kurze Proteine ​​können chemisch mithilfe einer Gruppe von Methoden synthetisiert werden, die die organische Synthese verwenden - zum Beispiel chemische Ligation [21]. Die meisten chemischen Synthesemethoden verlaufen im Gegensatz zur Biosynthese vom C-Terminus zum N-Terminus. Auf diese Weise kann ein kurzes immunogenes Peptid (Epitop) synthetisiert werden, das zur Herstellung von Antikörpern durch Injektion in Tiere oder durch Herstellung eines Hybrids verwendet wird. Die chemische Synthese wird auch zur Herstellung von Inhibitoren bestimmter Enzyme verwendet [22]. Die chemische Synthese ermöglicht die Einführung künstlicher Aminosäuren, dh Aminosäuren, die in normalen Proteinen nicht vorkommen, um beispielsweise fluoreszierende Markierungen an den Seitenketten von Aminosäuren anzubringen. Chemische Synthesemethoden sind jedoch bei einer Proteinlänge von mehr als 300 Aminosäuren unwirksam; Außerdem können künstliche Proteine ​​eine unregelmäßige Tertiärstruktur aufweisen, und es gibt keine posttranslationalen Modifikationen in den Aminosäuren künstlicher Proteine.

    Proteinbiosynthese

    Universeller Weg: Ribosomensynthese

    Proteine ​​werden von lebenden Organismen aus Aminosäuren auf der Basis von Informationen synthetisiert, die in den Genen kodiert sind. Jedes Protein besteht aus einer einzigartigen Aminosäuresequenz, die durch die Nukleotidsequenz des für dieses Protein kodierenden Gens bestimmt wird. Der genetische Code besteht aus „Wörtern“ mit drei Buchstaben, die als Codons bezeichnet werden. Jedes Codon ist für die Bindung einer einzelnen Aminosäure an ein Protein verantwortlich: Beispielsweise entspricht die AUG-Kombination Methionin. Da DNA aus vier Arten von Nukleotiden besteht, beträgt die Gesamtzahl der möglichen Codons 64; und da 20 Aminosäuren in Proteinen verwendet werden, werden viele Aminosäuren durch mehr als ein Codon bestimmt. Die für Proteine ​​kodierenden Gene werden zunächst durch RNA-Polymerasen in die Nukleotidsequenz von Messenger-RNA- (mRNA-) Proteinen transkribiert.

    Bei Prokaryonten kann die mRNA unmittelbar nach der Transkription von Ribosomen in die Aminosäuresequenz von Proteinen eingelesen werden, während sie bei Eukaryonten vom Zellkern zum Zytoplasma transportiert wird, wo sich die Ribosomen befinden. Die Geschwindigkeit der Proteinsynthese ist bei Prokaryoten höher und kann 20 Aminosäuren pro Sekunde erreichen [23].

    Der Prozess der Proteinsynthese auf der Basis des mRNA-Moleküls wird als Translation bezeichnet. Während des Anfangsstadiums der Proteinbiosynthese, der Initiierung, wird das Methionin-Codon üblicherweise von der kleinen Untereinheit des Ribosoms erkannt, an die Methionin-Transport-RNA (tRNA) unter Verwendung von Proteininitiierungsfaktoren gebunden ist. Nachdem das Startcodon erkannt wurde, verbindet sich eine große Untereinheit mit der kleinen Untereinheit und die zweite Translationsstufe beginnt - die Verlängerung. Bei jeder Bewegung des Ribosoms vom 5'- zum 3'-Ende der mRNA wird ein Codon gelesen, indem Wasserstoffbrücken zwischen den drei Nukleotiden (Codon) der mRNA und ihrem komplementären Anticodon der Transport-RNA, an die die entsprechende Aminosäure gebunden ist, gebildet werden. Die Synthese einer Peptidbindung wird durch ribosomale RNA (rRNA) katalysiert, die das Peptidyltransferasezentrum des Ribosoms bildet. Ribosomale RNA katalysiert die Bildung einer Peptidbindung zwischen der letzten Aminosäure eines wachsenden Peptids und einer an tRNA gebundenen Aminosäure und positioniert die Stickstoff- und Kohlenstoffatome in einer Position, die für den Durchgang der Reaktion günstig ist. Enzyme der Aminoacyl-tRNA-Synthetase binden Aminosäuren an ihre tRNA. Die dritte und letzte Stufe der Translation, die Termination, tritt auf, wenn das Ribosom ein Stoppcodon erreicht, wonach die Protein-Terminationsfaktoren die letzte tRNA aus dem Protein hydrolysieren und seine Synthese stoppen. Somit werden in Ribosomen Proteine ​​immer vom N-zum C-Terminus synthetisiert.

    Neribosomensynthese

    Bei niederen Pilzen und einigen Bakterien ist eine zusätzliche (nicht ribosomale oder multienzymale) Methode der Peptidbiosynthese bekannt, die üblicherweise eine kleine und ungewöhnliche Struktur aufweist. Die Synthese dieser Peptide, in der Regel Sekundärmetaboliten, erfolgt ohne direkte Beteiligung der Ribosomen durch den hochmolekularen Proteinkomplex, die sogenannte HPC-Synthase. Die HPC-Synthase besteht normalerweise aus mehreren Domänen oder einzelnen Proteinen, die an der Auswahl der Aminosäuren, der Bildung einer Peptidbindung und der Freisetzung des synthetisierten Peptids beteiligt sind. Enthält manchmal eine Domäne, die L-Aminosäuren (normale Form) zur D-Form isomerisieren kann [24] [25].

    Intrazellulärer Transport und Proteinsortierung

    Die im Zytoplasma auf den Ribosomen synthetisierten Proteine ​​müssen in verschiedene Zellkompartimente fallen - Kern, Mitochondrien, endoplasmatisches Retikulum (EPR), Golgi-Apparat, Lysosomen usw., und einige Proteine ​​müssen in die extrazelluläre Umgebung gelangen. Um ein bestimmtes Kompartiment zu betreten, muss das Protein eine bestimmte Markierung haben. In den meisten Fällen ist diese Markierung Teil der Aminosäuresequenz des Proteins selbst (des Leader-Peptids oder der Proteinsignalsequenz). In einigen Fällen dienen Oligosaccharide, die an ein Protein gebunden sind, als Markierung. Der Transport von Proteinen in die EPR erfolgt bei ihrer Synthese, da sich Ribosomen, die Proteine ​​mit einer Signalsequenz für die EPR synthetisieren, an speziellen Translokationskomplexen auf der EPR-Membran "festsetzen". Vom EPR zum Golgi-Apparat und von dort zu den Lysosomen, zur Außenmembran oder zum extrazellulären Medium gelangen Proteine ​​über den vesikulären Transport. Proteine ​​mit einer Signalsequenz für den Kern gelangen durch Kernporen in den Kern. Proteine ​​mit entsprechenden Signalsequenzen gelangen durch spezifische Proteinporentranslokatoren unter Beteiligung von Chaperonen in Mitochondrien und Chloroplasten.

    Posttranslationale Modifikation von Proteinen

    Nach Beendigung der Translation und Freisetzung des Proteins aus dem Ribosom werden die Aminosäuren in der Polypeptidkette verschiedenen chemischen Modifikationen unterzogen. Beispiele für posttranslationale Modifikationen sind:

    • Addition verschiedener funktioneller Gruppen (Acetyl-, Methyl- und Phosphatgruppen);
    • Zugabe von Lipiden und Kohlenwasserstoffen;
    • Änderung von Standardaminosäuren zu Nicht-Standardaminosäuren (Citrullinbildung);
    • die Bildung von strukturellen Veränderungen (die Bildung von Disulfidbrücken zwischen Cysteinen);
    • Entfernen eines Teils des Proteins sowohl zu Beginn (Signalsequenz) als auch in einigen Fällen in der Mitte (Insulin);
    • Hinzufügen kleiner Proteine, die den Proteinabbau beeinflussen (Sumoylierung und Ubiquitinierung).

    Gleichzeitig kann die Art der Modifikation sowohl universell (der Zusatz von Ketten aus Ubiquitinmonomeren dient als Signal für den Abbau dieses Proteins durch das Proteasom) als auch spezifisch für dieses Protein sein [26]. Gleichzeitig kann das gleiche Protein zahlreichen Modifikationen unterzogen werden. So können Histone (Proteine, die in Eukaryoten Bestandteil des Chromatins sind) unter verschiedenen Bedingungen bis zu 150 verschiedene Modifikationen erfahren [27].

    Die Funktionen von Proteinen im Körper

    Wie andere biologische Makromoleküle (Polysaccharide, Lipide) und Nukleinsäuren sind Proteine ​​notwendige Bestandteile aller lebenden Organismen und an den meisten lebenswichtigen Prozessen einer Zelle beteiligt. Proteine ​​führen Stoffwechsel- und Energieumwandlungen durch. Proteine ​​sind Teil zellulärer Strukturen - Organellen, die in den extrazellulären Raum ausgeschieden werden, um Signale zwischen Zellen auszutauschen, Nahrung zu hydrolysieren und interzelluläre Substanzen zu bilden.

    Es ist anzumerken, dass die Klassifizierung von Proteinen nach ihrer Funktion eher willkürlich ist, da in Eukaryoten dasselbe Protein mehrere Funktionen ausüben kann. Ein gut untersuchtes Beispiel für eine solche Multifunktionalität ist die Lysyl-tRNA-Synthetase, ein Enzym aus der Klasse der Aminoacyl-tRNA-Synthetasen, das nicht nur Lysin zur tRNA hinzufügt, sondern auch die Transkription mehrerer Gene reguliert [28]. Viele Funktionen von Proteinen sind auf ihre enzymatische Aktivität zurückzuführen. Somit sind die Enzyme Myosin-Motorprotein, Proteinkinase-Regulationsproteine, Natrium-Kalium-Adenosin-Triphosphatase-Transportprotein usw.

    Katalytische Funktion

    Die bekannteste Rolle von Proteinen im Körper ist die Katalyse verschiedener chemischer Reaktionen. Enzyme - eine Gruppe von Proteinen mit spezifischen katalytischen Eigenschaften, dh jedes Enzym katalysiert eine oder mehrere ähnliche Reaktionen. Enzyme katalysieren die Spaltungsreaktionen komplexer Moleküle (Katabolismus) und deren Synthese (Anabolismus) sowie die DNA-Replikation und -Reparatur sowie die Template-RNA-Synthese. Es sind mehrere tausend Enzyme bekannt; Darunter z. B. Pepsin, das Proteine ​​im Verdauungsprozess abbaut. Während der posttranslationalen Modifikation fügen einige Enzyme chemische Gruppen an anderen Proteinen hinzu oder entfernen sie. Über 4000 Reaktionen, die durch Proteine ​​katalysiert werden, sind bekannt [29]. Die Reaktionsbeschleunigung infolge enzymatischer Katalyse ist zum Teil enorm: So verläuft die vom Orotat-Carboxylase-Enzym katalysierte Reaktion 10–17-mal schneller als die unkatalysierte (78 Millionen Jahre ohne Enzym, 18 Millisekunden unter Beteiligung des Enzyms) [30]. Moleküle, die sich an ein Enzym binden und sich durch die Reaktion verändern, nennt man Substrate.

    Obwohl Enzyme in der Regel aus Hunderten von Aminosäuren bestehen, interagiert nur ein kleiner Teil mit dem Substrat, und noch weniger - im Durchschnitt 3-4 Aminosäuren, die in der primären Aminosäuresequenz häufig weit voneinander entfernt sind - sind direkt an der Katalyse beteiligt [31]. Der Teil des Enzyms, der das Substrat bindet und katalytische Aminosäuren enthält, wird als aktives Zentrum des Enzyms bezeichnet.

    Strukturelle Funktion

    Strukturproteine ​​des Zytoskeletts geben als eine Art Verstärkung den Zellen und vielen Organoiden Form und sind an der Veränderung der Form der Zellen beteiligt. Die meisten Strukturproteine ​​sind filamentös: Beispielsweise sind Actin- und Tubulinmonomere kugelförmige, lösliche Proteine, aber nach der Polymerisation bilden sie lange Stränge, aus denen das Zytoskelett besteht, wodurch die Zelle ihre Form beibehält [32]. Kollagen und Elastin sind die Hauptkomponenten der interzellulären Substanz des Bindegewebes (z. B. Knorpel), und Haare, Nägel, Federn von Vögeln und einige Schalen bestehen aus anderem Strukturprotein Keratin.

    Schutzfunktion

    Es gibt verschiedene Arten von Schutzfunktionen von Proteinen:

    1. Physischer Schutz. Kollagen ist daran beteiligt - ein Protein, das die Grundlage der interzellulären Substanz des Bindegewebes (einschließlich Knochen, Knorpel, Sehnen und tiefer Hautschichten (Dermis)) bildet; Keratin, das die Grundlage für Hornschilde, Haare, Federn, Hörner und andere Derivate der Epidermis bildet. Typischerweise werden diese Proteine ​​als Proteine ​​mit einer strukturellen Funktion angesehen. Beispiele für diese Gruppe von Proteinen sind Fibrinogen und Thrombin [33], die an der Blutgerinnung beteiligt sind.
    2. Chemikalienschutz. Die Bindung von Toxinen an Proteinmoleküle kann deren Entgiftung sicherstellen. Enzyme der Leber, die Gifte abbauen oder in eine lösliche Form umwandeln, sind besonders wichtig für die Entgiftung beim Menschen, was zu ihrer raschen Ausscheidung aus dem Körper beiträgt [34].
    3. Immunschutz. Proteine, aus denen Blut und andere biologische Flüssigkeiten bestehen, sind an der Abwehrreaktion des Körpers auf Schäden und Angriffe durch Krankheitserreger beteiligt. Die Proteine ​​des Komplementsystems und Antikörper (Immunglobuline) gehören zur zweiten Gruppe von Proteinen; Sie neutralisieren Bakterien, Viren oder Fremdproteine. Die Antikörper, die das adaptive Immunsystem ausmachen, verbinden sich mit den Antigenen, die dem Organismus fremd sind, und neutralisieren sie dadurch und leiten sie zu den Orten der Zerstörung. Antikörper können in den extrazellulären Raum sekretiert oder in den Membranen spezialisierter B-Lymphozyten, die als Plasmazellen bezeichnet werden, fixiert werden [35]. Während Enzyme eine begrenzte Affinität zum Substrat aufweisen, ist die Resistenz von Antikörpern gegen das Antigen nicht begrenzt, da eine zu starke Haftung am Substrat die katalysierte Reaktion stören kann [36].

    Regulierungsfunktion

    Viele Prozesse in Zellen werden durch Proteinmoleküle reguliert, die weder eine Energiequelle noch ein Baumaterial für eine Zelle sind. Diese Proteine ​​regulieren die Transkription, Translation, Spleißung sowie die Aktivität anderer Proteine ​​usw. Die regulatorische Funktion von Proteinen erfolgt entweder durch enzymatische Aktivität (z. B. Proteinkinase) oder durch spezifische Bindung an andere Moleküle, in der Regel unter Beeinflussung der Wechselwirkung mit diesen Molekülen Enzyme.

    Daher wird die Gentranskription durch Zugabe von Transkriptionsfaktoren - Aktivatorproteinen und Repressorproteinen - zu regulatorischen Sequenzen von Genen bestimmt. Auf der Ebene der Translation wird das Lesen vieler mRNAs auch durch die Zugabe von Proteinfaktoren reguliert [37], und der Abbau von RNA und Proteinen wird auch durch spezialisierte Proteinkomplexe durchgeführt [38]. Die wichtigste Rolle bei der Regulation intrazellulärer Prozesse spielen Proteinkinasen - Enzyme, die die Aktivität anderer Proteine ​​aktivieren oder hemmen, indem sie Phosphatgruppen an sie binden.

    Signalisierungsfunktion

    Die Signalfunktion von Proteinen ist die Fähigkeit von Proteinen, als Signalsubstanzen zu dienen und Signale zwischen Zellen, Geweben, Organen und verschiedenen Organismen zu übertragen. Oft wird die Signalfunktion mit der Regulationsfunktion kombiniert, da viele intrazelluläre Regulationsproteine ​​auch Signale übertragen.

    Die Signalfunktion übernehmen Proteinhormone, Zytokine, Wachstumsfaktoren usw.

    Hormone werden vom Blut getragen. Die meisten tierischen Hormone sind Proteine ​​oder Peptide. Die Bindung des Hormons an den Rezeptor ist ein Signal, das eine Antwort in der Zelle auslöst. Hormone regulieren die Konzentration von Substanzen im Blut und in den Zellen, das Wachstum, die Fortpflanzung und andere Prozesse. Ein Beispiel für solche Proteine ​​ist Insulin, das die Konzentration von Glucose im Blut reguliert.

    Zellen interagieren miteinander mit Hilfe von Signalproteinen, die durch die extrazelluläre Substanz übertragen werden. Solche Proteine ​​schließen zum Beispiel Cytokine und Wachstumsfaktoren ein.

    Zytokine sind kleine Peptidinformationsmoleküle. Sie regulieren die Wechselwirkungen zwischen Zellen, bestimmen deren Überleben, stimulieren oder hemmen Wachstum, Differenzierung, funktionelle Aktivität und Apoptose und sorgen für die Koordination der Aktionen des Immun-, Hormon- und Nervensystems. Ein Beispiel für Zytokine kann als Tumornekrosefaktor dienen, der Entzündungssignale zwischen den Körperzellen überträgt [39].

    Transportfunktion

    Lösliche Proteine, die am Transport kleiner Moleküle beteiligt sind, sollten eine hohe Affinität (Affinität) für das Substrat aufweisen, wenn sie in hoher Konzentration vorliegen, und es ist leicht, sie an Stellen niedriger Konzentration des Substrats freizusetzen. Ein Beispiel für Transportproteine ​​ist Hämoglobin, das Sauerstoff von den Lungen zu anderen Geweben und Kohlendioxid von den Geweben zu den Lungen transportiert, sowie zu ihm homologe Proteine, die in allen Reichen lebender Organismen zu finden sind [40].

    Einige Membranproteine ​​sind am Transport kleiner Moleküle durch die Zellmembran beteiligt und verändern deren Permeabilität. Die Lipidkomponente der Membran ist wasserdicht (hydrophob), wodurch die Diffusion polarer oder geladener (Ionen-) Moleküle verhindert wird. Membrantransportproteine ​​können in Kanalproteine ​​und Trägerproteine ​​unterteilt werden. Kanalproteine ​​enthalten interne wassergefüllte Poren, die es Ionen (durch Ionenkanäle) oder Wassermolekülen (durch Aquaporinproteine) ermöglichen, sich durch die Membran zu bewegen. Viele Ionenkanäle sind darauf spezialisiert, nur ein Ion zu transportieren. Beispielsweise unterscheiden Kalium- und Natriumkanäle häufig diese ähnlichen Ionen und leiten nur eines von ihnen durch [41]. Trägerproteine ​​binden wie Enzyme jedes transportierte Molekül oder Ion und können im Gegensatz zu Kanälen einen aktiven Transport unter Verwendung von ATP-Energie durchführen. "Cell Power" - ATP-Synthase, die die ATP-Synthese über einen Protonengradienten durchführt, kann auch Membrantransportproteinen zugeschrieben werden [42].

    Ersatzfunktion (Backup) von Proteinen

    Zu diesen Proteinen gehören die sogenannten Reserveproteine, die als Energie- und Stoffquelle in den Samen von Pflanzen und den Eiern von Tieren gespeichert sind; Die Proteine ​​der tertiären Eierschalen (Ovalbumin) und des Hauptmilchproteins (Casein) dienen ebenfalls hauptsächlich einer Ernährungsfunktion. Eine Reihe anderer Proteine ​​werden im Körper als Quelle von Aminosäuren verwendet, die wiederum Vorläufer von biologisch aktiven Substanzen sind, die Stoffwechselprozesse regulieren.

    Rezeptorfunktion

    Proteinrezeptoren können sich entweder im Zytoplasma befinden oder in die Zellmembran eingefügt werden. Ein Teil des Rezeptormoleküls nimmt ein Signal wahr, das am häufigsten von einer chemischen Substanz und in einigen Fällen von leichten mechanischen Einwirkungen (z. B. Dehnung) und anderen Reizen bedient wird. Wenn ein Signal an einen bestimmten Teil des Moleküls, das Rezeptorprotein, angelegt wird, treten seine Konformationsänderungen auf. Infolgedessen ändert sich die Konformation eines anderen Teils des Moleküls, der ein Signal an andere zelluläre Komponenten überträgt. Es gibt verschiedene Signalübertragungsmechanismen. Einige Rezeptoren katalysieren eine bestimmte chemische Reaktion; andere dienen als Ionenkanäle, die sich mit einem Signal öffnen oder schließen; andere binden spezifisch intrazelluläre vermittelnde Moleküle. An Membranrezeptoren befindet sich der Teil des Moleküls, der an das Signalmolekül bindet, auf der Zelloberfläche, und die Domäne, die das Signal überträgt, befindet sich im Inneren [43].

    Motor (motor) funktion

    Eine ganze Klasse von motorischen Proteinen sorgt für die Bewegung des Körpers, zum Beispiel für die Muskelkontraktion, einschließlich Fortbewegung (Myosin), Bewegung von Zellen im Körper (zum Beispiel amöboidale Bewegung von Leukozyten), Bewegung von Zilien und Flagellen sowie aktiven und gerichteten intrazellulären Transport (Kinesin, Dynein).. Dineine und Kinesine transportieren Moleküle mithilfe der ATP-Hydrolyse als Energiequelle entlang von Mikrotubuli. Dynein trägt Moleküle und Organoide von den peripheren Teilen der Zelle zum Zentrosom, Kinesine in entgegengesetzter Richtung [44] [45]. Dyneiny ist auch für die Bewegung von Zilien und Flagellen-Eukaryoten verantwortlich. Zytoplasmatische Varianten von Myosin können am Transport von Molekülen und Organoiden durch Mikrofilamente beteiligt sein.

    Proteine ​​im Stoffwechsel

    Die meisten Mikroorganismen und Pflanzen können 20 Standardaminosäuren sowie zusätzliche (nicht standardmäßige) Aminosäuren, beispielsweise Citrullin, synthetisieren. Befinden sich Aminosäuren jedoch in der Umwelt, behalten selbst Mikroorganismen Energie, indem sie Aminosäuren in Zellen transportieren und deren Biosynthesewege abschalten [46].

    Aminosäuren, die nicht von Tieren synthetisiert werden können, werden als essentiell bezeichnet. Die Hauptenzyme in den Biosynthesewegen, zum Beispiel Aspartatkinase, die den ersten Schritt bei der Bildung von Lysin, Methionin und Threonin aus Aspartat katalysiert, fehlen bei Tieren.

    Tiere erhalten hauptsächlich Aminosäuren von den Proteinen, die in der Nahrung enthalten sind. Proteine ​​werden während der Verdauung zerstört, was normalerweise mit der Denaturierung des Proteins beginnt, indem es in eine saure Umgebung gebracht und mit Enzymen, sogenannten Proteasen, hydrolysiert wird. Einige durch Verdauung gewonnene Aminosäuren werden für die Synthese von Körperproteinen verwendet, der Rest wird bei der Glukoneogenese in Glukose umgewandelt oder im Krebszyklus verwendet. Die Verwendung von Protein als Energiequelle ist besonders wichtig beim Fasten, wenn körpereigene Proteine, insbesondere Muskeln, als Energiequelle dienen [47]. Aminosäuren sind auch eine wichtige Stickstoffquelle in der Ernährung des Körpers.

    Es gibt keine einheitlichen Normen für die Proteinaufnahme beim Menschen. Die Mikroflora des Dickdarms synthetisiert Aminosäuren, die bei der Erstellung von Proteinnormen nicht berücksichtigt werden.

    Proteinbiophysik

    Die physikalischen Eigenschaften des Proteins sind sehr komplex. Die Hypothese eines Proteins als geordnetes "kristallartiges System" - "aperiodischer Kristall" [48] [49] - wird durch Röntgenanalyse (bis zu 1 Angström Auflösung) [50], hohe Packungsdichte [51] und Kooperativität gestützt Denaturierung [52] und andere Fakten [53] [54].

    Experimente zur Neutronenstreuung [55], Mössbauer-Spektroskopie [56] [57] [58] [59] und Rayleigh-Streuung von Mössbauer-Strahlung [ 60] [61] [62] [63].

    Lernmethoden

    Die Sedimentationsanalyse (Zentrifugation) ermöglicht die Aufteilung von Proteinen nach Größe, wobei die Proteine ​​durch den Wert ihrer in Schweißberg (S) gemessenen Sedimentationskonstante unterschieden werden.

    Eine Reihe von Techniken wird verwendet, um die Proteinmenge in einer Probe zu bestimmen: [64]

    http://dic.academic.ru/dic.nsf/ruwiki/40794
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